что такое аминокислотный состав

Аминокислоты

Аминокислоты – это органические составляющие белков, их мономеры. По структуре эти соединения состоят из карбоксильных и аминных групп, а также радикала. Большая часть организма построена из различных белков, поэтому без аминокислот людям обойтись нельзя, особенно спортсменам, ведь эти соединения являются строительными кирпичиками почти во всех клетках и органах. Ваши мышцы состоят из миофибрилл, а они в свою очередь из нитей белков: актина и миозина. При наращивании мышечной массы атлету нужен материал для его мускулов, которым как раз выступают различные аминокислоты.

Эти соединения делятся на протеиногенные и непротеиногенные. Первые – это 20 аминокислот, которые кодируются нашей ДНК и составляют структуру белков. Вторые – это все остальные, которых в природе насчитывается больше двух сотен. Они участвуют в метаболизме, но функций у них гораздо меньше. Те 20 основных аминокислот, из которых строятся белки тоже можно разделить на несколько групп: заменимые (зеленые), незаменимые (розовые) и условно-заменимые (включены в зеленые). Те, которые не могут в полном объеме вырабатываться организмом, рекомендуется принимать с пищей и с БАДами.

Функции аминокислот:

Аминокислоты в пище

Выяснив, что все белки состоят из аминокислот, можно утверждать, что они содержатся во всех продуктах питания. Диетологи для поддержания нормальной работоспособности тела рекомендуют употреблять в пищу большое количество пищи животного происхождения (яйца, курица, мясо, молоко) а также бобовые культуры, сою и различные крупы. Но то, что достаточно для обычного человека, недостаточно для тех, кто всерьез занимается спортом. Кроме незаменимых аминокислот атлетам рекомендуется употреблять в большем количестве и другие. Например, таурин, который не находится в списке «обязательного потребления», содержится в составе многих препаратов.

Виды аминокислот

В пище эти соединения могут встречаться в четырех формах. В свободной форме они очень быстро поступают в кровь и усваиваются, не требуют переваривания. Обычно это изолированные и одиночные соединения. В этой форме их рекомендуют употреблять только во время или после тренировок. В основном их действие направлено на предотвращение мышечного разложения или катаболизма. Гидролизаты – разложившиеся белки, в которых находятся маленькие цепочки аминокислот. Они признаны самыми быстроусвояемыми. Рекомендуемая доза приема – 10 грамм до и после длительных нагрузок, или утром. Ди- и трипептидные формы – тоже самое что и гидролизированные формы, только цепочки состоят из двух или трех компонентов. Количество и время приема у них такое же, но усвояемость немного ниже. Последняя форма – ВСАА (Branched Chain Amino Acids). Самый популярный и часто встречаемый комплекс из аминокислот: валин, лейцин и изолейцин. Большое распространение ВСАА получил из-за функций соединений. Эти три аминокислоты являются основным материалом для восстановления мускулов и наращивания массы, они составляют примерно 35% всех соединений в мышцах. Они – основное топливо и восстанавливающее средство, которое не только улучшит здоровье, но и поднимет спортивные результаты. Способ употребления перпарата – по 3-8 грамм 2-3 раза в день. Эта доза поможет как и при похудении, так и при наборе мышечной массы.

Основные аминокислоты для атлетов:

Лизин – основная форма для добавок – L-лизин. Участвует в кальциевом обмене, производстве биологических активных веществ, регенерации тканей, помогает восстанавливаться мышцам в период излишнего напряжения, утилизирует избыток жира, поддерживает баланс азота в теле человека. Нужное количество в день, 12 миллиграмм, обычно поступает с пищей, но иногда сверх нормы можно употреблять еще 1-1,2 миллиграмма. Избыток лизина в организме может примести к почечнокаменной болезни и неправильной работе желудочно-кишечного тракта.

Метионин – одно из соединений, входящих в состав ВСАА. Он не увеличивает рост мышц, но укрепляет иммунитет и выносливость организма. Так же эта аминокислота ускоряет разрушения липидов а в печени и снижает концентрацию холестерина в крови. Рекомендуемое количество – 1000 – 1500 миллиграмм в сутки. Если вы считаете, что ваша диета хорошо сбалансирована и в ней много животных продуктов, тогда стоит ориентироваться по нижней границе. Если всё наоборот- то по верхней границе. Суточную дозу стоит распределить на три части и принимать метионин за час до еды.

Лейцин – еще одно из важнейших соединений, входящих в состав ВСАА. Эта аминокислота отвечает за ускорение анаболизма, регенерацию, проведение обменных реакций. Дополнительное применение лейцина способствует сжиганию жира и синтезу коллагена, тем самым влияя на красоту и здоровье кожи. В спорте в комплексе с изолейцином и валином он увеличивает в несколько раз синтез белка, что влияет на мышцы. При сушке этот комплекс аминокислот способствует использованию жира в качестве основного источника энергии для тела человека. Индивидуальная потребность в этой аминокислоте рассчитывается по формуле: 33 миллиграмма * вес тела. В комплексе ВСАА лейцин составляет основную позицию и соотносится с остальными аминокислотами как 2:1:1 или 4:1:1. Поэтому при применении лейцина в составе комплексов следует придерживаться инструкций и рекомендаций, размещенных на упаковке.

Треонин – вещество, которое участвует в формировании эластина и коллагена, в синтезе белка, поддерживает нормальную работу печени и выработку антител, улучшает пищеварение и поглощение ценных питательных веществ, используется в лечении психических расстройств. Для бодибилдеров основной эффект: быстрое наращивание мышечной массы и быстрое усвоение белка. Принимать рекомендуется по 8 миллиграмм на килограмм веса тела. При расчете не забывайте учитывать содержание аминокислоты в продуктах питания.

Глицин – аминоксилота, которая входит в многие ноотропы. Неудивительно, что она является важным компонентом в спортивном питании. Усилитель вкуса и запаха, это вещество используется атлетами при подготовке к соревнованиям. Глицин повышает внимательность, выдержку, собранность, сосредоточение, мотивацию. Норма – 0,1 грамм по два, три раза в день. Глицин сочетается с другими аминокислотами, добавками, отпускается без рецепта.

Аланин – аминокислота, которая не используется в синтезе белка, но зато употребляется организмом, как регулятор кислотности в мышцах. При нормальной концентрации аланина повышается содержание карнозина, который не дает образованию кислоты в мышцах во время интенсивных упражнений. Это вещество убирает боль в мускулах и активно влияет на их восстановление после нагрузок. Но для легкоатлетов эта аминокислота не играет большого значения, поэтому дополнительно ее употреблять не рекомендуется. Норма – 1-2 грамма перед и после длительных упражнений. Максимальный эффект можно увидеть появляется после трехнедельного курса.

Аргинин – вещество, главной ролью которого является удерживается азота в организме. Азот используется мышцами для активного роста поэтому данную аминокислоту активно добавляют в БАДы. Кроме того, аргинин используется для укрепления иммунитета, лечения от тяжелых травм и ВИЧа, восстановления эпителиальных тканей. Еще одна роль вещества – он препятствует отложению жира и способствует его сжиганию. В результате этих процессов вы можете достичь желаемого мышечного рельефа. При применении ориентируетесь на инструкцию, указанную на упаковке.

Цистеин – аминокислота, которая участвует в образовании дисульфидных мостиков. Без нее не будут активно синтезироваться новые белки (ваши мышцы), поэтому ее потребление необходимо для атлетов.

Так же существует множество добавок в состав которых входят незаменимые аминокислоты. Они рекомендованы тем, кто хочет скорректировать свою диету и улучшить синтез белка. Синтез белка увеличивается при увеличении мышц и их регенерации.

Источник

Аминокислоты

В природе существует около 200 аминокислот. 20 из них содержится в нашей пище, 10 из них были признаны незаменимыми. Аминокислоты необходимы для полноценного функционирования нашего организма. Они входят в состав многих белковых продуктов, используются в качестве биодобавок для спортивного питания, из них изготавливаются лекарственные препараты, их добавляют в комбикорм для животных.

Продукты богатые аминокислотами:

Указано ориентировочное количество в 100 г продукта

Общая характеристика аминокислот

Аминокислоты принадлежат к классу органических соединений, используются организмом при синтезе гормонов, витаминов, пигментов и пуриновых оснований. Из аминокислот состоят белки. Растения и большинство микроорганизмов способны синтезировать все необходимые им для жизни аминокислоты самостоятельно, в отличие от животных и человека. Ряд аминокислот наш организм способен получать только из пищи.

Заменимые аминокислоты, вырабатываемые наши организмом – это глицин, пролин, аланин, цистеин, серин, аспарагин, аспартат, глутамин, глутамат, тирозин.

Хотя такая классификация аминокислот очень условна. Ведь гистидин, аргинин, например, синтезируется в организме человека, но не всегда в достаточном количестве. Заменимая аминокислота тирозин может стать незаменимой, в случае недостатка в организме фенилаланина.

Суточная потребность в аминокислотах

Потребность в аминокислотах возрастает:

Потребность в аминокислотах снижается:

При врожденных нарушениях, связанных с усваиваемостью аминокислот. В этом случае, некоторые белковые вещества могут стать причиной аллергических реакций организма, включая появление проблем в работе желудочно-кишечного тракта, зуд и тошноту.

Усваиваемость аминокислот

Скорость и полнота усвоения аминокислот зависит от типа продуктов, их содержащих. Хорошо усваиваются организмом аминокислоты, содержащиеся в белке яиц, обезжиренном твороге, нежирном мясе и рыбе.

Быстро усваиваются также аминокислоты при правильном сочетании продуктов: молоко сочетается с гречневой кашей и белым хлебом, всевозможные мучные изделия с мясом и творогом.

Полезные свойства аминокислот, их влияние на организм

Каждая аминокислота оказывает на организм свое воздействие. Так метионин особенно важен для улучшения жирового обмена в организме, используется как профилактика атеросклероза, при циррозе и жировой дистрофии печени.

При определенных нервно-психических заболеваниях используется глутамин, аминомасляные кислоты. Глутаминовая кислота также применяется в кулинарии как вкусовая добавка. Цистеин показан при глазных заболеваниях.

Три главные аминокислоты – триптофан, лизин и метионин, особенно необходимы нашему организму. Триптофан используется для ускорения роста и развития организма, также он поддерживает азотистое равновесие в организме.

Лизин обеспечивает нормальный рост организма, участвует в процессах кровеобразования.

Основные источники лизина и метионина – творог, говядина, некоторые виды рыбы (треска, судак, сельдь). Триптофан встречается в оптимальных количествах в субпродуктах, телятине и дичи.

Взаимодействие с эссенциальными элементами

Все аминокислоты растворимы в воде. Взаимодействуют с витаминами группы B, А, Е, С и некоторыми микроэлементами; участвуют в образовании серотонина, меланина, адреналина, норадреналина и некоторых других гормонов.

Признаки недостатка и переизбытка аминокислот

Признаки нехватки аминокислот в организме:

Признаки избытка некоторых аминокислот в организме:

Такие проблемы могут возникнуть только при условии недостатка в организме витаминов группы В, А, Е, С и селена. Если эти полезные вещества содержатся в нужном количестве, избыток аминокислот быстро нейтрализуется, благодаря превращению излишков в полезные для организма вещества.

Факторы, влияющие на содержание аминокислот в организме

Питание, а также здоровье человека являются определяющими факторами содержания аминокислот в оптимальном соотношении. Нехватка определенных ферментов, сахарный диабет, поражения печени ведут к неконтролируемому содержанию аминокислот в организме.

Аминокислоты для здоровья, энергичности и красоты

Для успешного наращивания мышечной массы в бодибилдинге нередко используются аминокислотные комплексы, состоящие из лейцина изолейцина и валина.

Для сохранения энергичности во время тренировок спортсмены в качестве добавок к питанию используют метионин, глицин и аргинин, или продукты, их содержащие.

Для любого человека, ведущего активный здоровый образ жизни, необходимы специальные продукты питания, которые содержат ряд необходимых аминокислот для поддержания отличной физической формы, быстрого восстановления сил, сжигания лишних жиров или наращивания мышечной массы.

Мы собрали самые важные моменты об аминокислотах в этой иллюстрации и будем благодарны, если вы поделитесь картинкой в социальной сети или блоге, с ссылкой на эту страницу:

Внимание! Информация носит ознакомительный характер и не предназначена для постановки диагноза и назначения лечения. Всегда консультируйтесь с профильным врачом!

Источник

Лекция № 3. Строение и функции белков. Ферменты

Строение белков

Белки — высокомолекулярные органические соединения, состоящие из остатков α-аминокислот.

В состав белков входят углерод, водород, азот, кислород, сера. Часть белков образует комплексы с другими молекулами, содержащими фосфор, железо, цинк и медь.

Белки обладают большой молекулярной массой: яичный альбумин — 36 000, гемоглобин — 152 000, миозин — 500 000. Для сравнения: молекулярная масса спирта — 46, уксусной кислоты — 60, бензола — 78.

Аминокислотный состав белков

Белки — непериодические полимеры, мономерами которых являются α-аминокислоты. Обычно в качестве мономеров белков называют 20 видов α-аминокислот, хотя в клетках и тканях их обнаружено свыше 170.

В зависимости от того, могут ли аминокислоты синтезироваться в организме человека и других животных, различают: заменимые аминокислоты — могут синтезироваться; незаменимые аминокислоты — не могут синтезироваться. Незаменимые аминокислоты должны поступать в организм вместе с пищей. Растения синтезируют все виды аминокислот.

В зависимости от аминокислотного состава, белки бывают: полноценными — содержат весь набор аминокислот; неполноценными — какие-то аминокислоты в их составе отсутствуют. Если белки состоят только из аминокислот, их называют простыми. Если белки содержат помимо аминокислот еще и неаминокислотный компонент (простетическую группу), их называют сложными. Простетическая группа может быть представлена металлами (металлопротеины), углеводами (гликопротеины), липидами (липопротеины), нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеины).

Все аминокислоты содержат: 1) карбоксильную группу (–СООН), 2) аминогруппу (–NH₂), 3) радикал или R-группу (остальная часть молекулы). Строение радикала у разных видов аминокислот — различное. В зависимости от количества аминогрупп и карбоксильных групп, входящих в состав аминокислот, различают: нейтральные аминокислоты, имеющие одну карбоксильную группу и одну аминогруппу; основные аминокислоты, имеющие более одной аминогруппы; кислые аминокислоты, имеющие более одной карбоксильной группы.

Аминокислоты являются амфотерными соединениями, так как в растворе они могут выступать как в роли кислот, так и оснований. В водных растворах аминокислоты существуют в разных ионных формах.

Пептидная связь

Пептиды — органические вещества, состоящие из остатков аминокислот, соединенных пептидной связью.

Образование пептидов происходит в результате реакции конденсации аминокислот. При взаимодействии аминогруппы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой между ними возникает ковалентная азот-углеродная связь, которую и называют пептидной. В зависимости от количества аминокислотных остатков, входящих в состав пептида, различают дипептиды, трипептиды, тетрапептиды и т.д. Образование пептидной связи может повторяться многократно. Это приводит к образованию полипептидов. На одном конце пептида находится свободная аминогруппа (его называют N-концом), а на другом — свободная карбоксильная группа (его называют С-концом).

Пространственная организация белковых молекул

Выполнение белками определенных специфических функций зависит от пространственной конфигурации их молекул, кроме того, клетке энергетически невыгодно держать белки в развернутой форме, в виде цепочки, поэтому полипептидные цепи подвергаются укладке, приобретая определенную трехмерную структуру, или конформацию. Выделяют 4 уровня пространственной организации белков.

Первичная структура белка — последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи, составляющей молекулу белка. Связь между аминокислотами — пептидная.

Именно первичная структура белковой молекулы определяет свойства молекул белка и ее пространственную конфигурацию. Замена всего лишь одной аминокислоты на другую в полипептидной цепочке приводит к изменению свойств и функций белка. Например, замена в β-субъединице гемоглобина шестой глутаминовой аминокислоты на валин приводит к тому, что молекула гемоглобина в целом не может выполнять свою основную функцию — транспорт кислорода; в таких случаях у человека развивается заболевание — серповидноклеточная анемия.

Вторичная структура — упорядоченное свертывание полипептидной цепи в спираль (имеет вид растянутой пружины). Витки спирали укрепляются водородными связями, возникающими между карбоксильными группами и аминогруппами. Практически все СО- и NН-группы принимают участие в образовании водородных связей. Они слабее пептидных, но, повторяясь многократно, придают данной конфигурации устойчивость и жесткость. На уровне вторичной структуры существуют белки: фиброин (шелк, паутина), кератин (волосы, ногти), коллаген (сухожилия).

Третичная структура — укладка полипептидных цепей в глобулы, возникающая в результате возникновения химических связей (водородных, ионных, дисульфидных) и установления гидрофобных взаимодействий между радикалами аминокислотных остатков. Основную роль в образовании третичной структуры играют гидрофильно-гидрофобные взаимодействия. В водных растворах гидрофобные радикалы стремятся спрятаться от воды, группируясь внутри глобулы, в то время как гидрофильные радикалы в результате гидратации (взаимодействия с диполями воды) стремятся оказаться на поверхности молекулы. У некоторых белков третичная структура стабилизируется дисульфидными ковалентными связями, возникающими между атомами серы двух остатков цистеина. На уровне третичной структуры существуют ферменты, антитела, некоторые гормоны.

Четвертичная структура характерна для сложных белков, молекулы которых образованы двумя и более глобулами. Субъединицы удерживаются в молекуле благодаря ионным, гидрофобным и электростатическим взаимодействиям. Иногда при образовании четвертичной структуры между субъединицами возникают дисульфидные связи. Наиболее изученным белком, имеющим четвертичную структуру, является гемоглобин. Он образован двумя α-субъединицами (141 аминокислотный остаток) и двумя β-субъединицами (146 аминокислотных остатков). С каждой субъединицей связана молекула гема, содержащая железо.

Если по каким-либо причинам пространственная конформация белков отклоняется от нормальной, белок не может выполнять свои функции. Например, причиной «коровьего бешенства» (губкообразной энцефалопатии) является аномальная конформация прионов — поверхностных белков нервных клеток.

Свойства белков

Купить проверочные работы
по биологии

Аминокислотный состав, структура белковой молекулы определяют его свойства. Белки сочетают в себе основные и кислотные свойства, определяемые радикалами аминокислот: чем больше кислых аминокислот в белке, тем ярче выражены его кислотные свойства. Способность отдавать и присоединять Н + определяют буферные свойства белков; один из самых мощных буферов — гемоглобин в эритроцитах, поддерживающий рН крови на постоянном уровне. Есть белки растворимые (фибриноген), есть нерастворимые, выполняющие механические функции (фиброин, кератин, коллаген). Есть белки активные в химическом отношении (ферменты), есть химически неактивные, устойчивые к воздействию различных условий внешней среды и крайне неустойчивые.

Внешние факторы (нагревание, ультрафиолетовое излучение, тяжелые металлы и их соли, изменения рН, радиация, обезвоживание)

могут вызывать нарушение структурной организации молекулы белка. Процесс утраты трехмерной конформации, присущей данной молекуле белка, называют денатурацией. Причиной денатурации является разрыв связей, стабилизирующих определенную структуру белка. Первоначально рвутся наиболее слабые связи, а при ужесточении условий и более сильные. Поэтому сначала утрачивается четвертичная, затем третичная и вторичная структуры. Изменение пространственной конфигурации приводит к изменению свойств белка и, как следствие, делает невозможным выполнение белком свойственных ему биологических функций. Если денатурация не сопровождается разрушением первичной структуры, то она может быть обратимой, в этом случае происходит самовосстановление свойственной белку конформации. Такой денатурации подвергаются, например, рецепторные белки мембраны. Процесс восстановления структуры белка после денатурации называется ренатурацией. Если восстановление пространственной конфигурации белка невозможно, то денатурация называется необратимой.

Функции белков

Ферменты

Ферменты, или энзимы, — особый класс белков, являющихся биологическими катализаторами. Благодаря ферментам биохимические реакции протекают с огромной скоростью. Скорость ферментативных реакций в десятки тысяч раз (а иногда и в миллионы) выше скорости реакций, идущих с участием неорганических катализаторов. Вещество, на которое оказывает свое действие фермент, называют субстратом.

Ферменты — глобулярные белки, по особенностям строения ферменты можно разделить на две группы: простые и сложные. Простые ферменты являются простыми белками, т.е. состоят только из аминокислот. Сложные ферменты являются сложными белками, т.е. в их состав помимо белковой части входит группа небелковой природы — кофактор. У некоторых ферментов в качестве кофакторов выступают витамины. В молекуле фермента выделяют особую часть, называемую активным центром. Активный центр — небольшой участок фермента (от трех до двенадцати аминокислотных остатков), где и происходит связывание субстрата или субстратов с образованием фермент-субстратного комплекса. По завершении реакции фермент-субстратный комплекс распадается на фермент и продукт (продукты) реакции. Некоторые ферменты имеют (кроме активного) аллостерические центры — участки, к которым присоединяются регуляторы скорости работы фермента (аллостерические ферменты).

Для реакций ферментативного катализа характерны: 1) высокая эффективность, 2) строгая избирательность и направленность действия, 3) субстратная специфичность, 4) тонкая и точная регуляция. Субстратную и реакционную специфичность реакций ферментативного катализа объясняют гипотезы Э. Фишера (1890 г.) и Д. Кошланда (1959 г.).

Э. Фишер (гипотеза «ключ-замок») предположил, что пространственные конфигурации активного центра фермента и субстрата должны точно соответствовать друг другу. Субстрат сравнивается с «ключом», фермент — с «замком».

Д. Кошланд (гипотеза «рука-перчатка») предположил, что пространственное соответствие структуры субстрата и активного центра фермента создается лишь в момент их взаимодействия друг с другом. Эту гипотезу еще называют гипотезой индуцированного соответствия.

Скорость ферментативных реакций зависит от: 1) температуры, 2) концентрации фермента, 3) концентрации субстрата, 4) рН. Следует подчеркнуть, что поскольку ферменты являются белками, то их активность наиболее высока при физиологически нормальных условиях.

Большинство ферментов может работать только при температуре от 0 до 40 °С. В этих пределах скорость реакции повышается примерно в 2 раза при повышении температуры на каждые 10 °С. При температуре выше 40 °С белок подвергается денатурации и активность фермента падает. При температуре, близкой к точке замерзания, ферменты инактивируются.

При увеличении количества субстрата скорость ферментативной реакции растет до тех пор, пока количество молекул субстрата не станет равным количеству молекул фермента. При дальнейшем увеличении количества субстрата скорость увеличиваться не будет, так как происходит насыщение активных центров фермента. Увеличение концентрации фермента приводит к усилению каталитической активности, так как в единицу времени преобразованиям подвергается большее количество молекул субстрата.

Для каждого фермента существует оптимальное значение рН, при котором он проявляет максимальную активность (пепсин — 2,0, амилаза слюны — 6,8, липаза поджелудочной железы — 9,0). При более высоких или низких значениях рН активность фермента снижается. При резких сдвигах рН фермент денатурирует.

Скорость работы аллостерических ферментов регулируется веществами, присоединяющимися к аллостерическим центрам. Если эти вещества ускоряют реакцию, они называются активаторами, если тормозят — ингибиторами.

Классификация ферментов

По типу катализируемых химических превращений ферменты разделены на 6 классов:

Классы в свою очередь подразделены на подклассы и подподклассы. В действующей международной классификации каждый фермент имеет определенный шифр, состоящий из четырех чисел, разделенных точками. Первое число — класс, второе — подкласс, третье — подподкласс, четвертое — порядковый номер фермента в данном подподклассе, например, шифр аргиназы — 3.5.3.1.

Перейти к лекции №2 «Строение и функции углеводов и липидов»

Перейти к лекции №4 «Строение и функции нуклеиновых кислот АТФ»

Смотреть оглавление (лекции №1-25)

Источник