что значит денатурация белка
Пищевая химия
Пищевая химия (лекция 8)
1. Белки мяса и молока
Наиболее распространенным белком в животном мире является коллаген (кожа, сухожилия, кровеносные сосуды, кости, роговица глаз, хрящи). Он обеспечивает внеклеточную структуру в соединительной животной ткани, существуя не менее чем в пяти различных типах. Коллаген внеклеточный белок, но синтезируется он внутри клетки в виде молекул-предшественников.
Близкий по свойствам к коллагену, в эластичных фибриллах соединительной ткани обнаружен белок эластин, содержащийся в связках и стенках кровеносных сосудов. Этот белок беден пролином.
Мясо, содержащее много соединительной ткани, остается жестким и после тепловой обработки; усвояемость коллагена и эластина в нем очень низкая. Однако при необходимости усилить двигательную функцию кишечника целесообразно использовать продукты, богатые соединительной тканью.
Желатин – продукт неполного гидролиза коллагена. По аминокислотному составу желатин неполноценен, но желеобразные продукты из него перевариваются без напряжения секреции пищеварительных органов. Данное свойство позволяет применять желатин в диетах щадящего режима.
Молоко – это гетерогенная система, в которой в качестве дисперсной фазы выступают эмульгированные жировые глобулы и коллоидные мицеллы казеина, а в роли дисперсионной среды – раствор белков, лактозы, солей и витаминов. Общее содержание белков в молоке колеблется от 2,9 до 3,5 %. Среди них выделяют две основные группы: казеины и сывороточные белки.
В молоке содержится более 20 ферментов, а также гормоны и белки в составе оболочек жировых шариков.
Основными белками молока являются казеины, которые легко перевариваются и являются источниками незаменимых аминокислот, кальция, фосфора и ряда физиологически активных пептидов. Например, при действии в желудке на κ-казеин химозина высвобождаются глико- и фосфопептиды, которые регулируют секрецию желудочного сока, моделируют физико-химические свойства белков, осуществляют защиту от протеолиза и влияют на проницаемость мембран клеток. Важнейшими физиологическими функциями обладают сывороточные белки. Иммуноглобулины выполняют защитную функцию, лактоферрин и лизоцим являются носителями антибактериальных свойств, лактоферрин и β-лактоглобулин выполняют транспортную роль, перенося в кишечник микро- и макроэлементы, витамины и липиды.
Казеин в молоке содержится в виде казеинаткальциевого фосфатного комплекса.
Кальций в составе комплекса выполняет роль структурообразователя, создавая мостик между серинфосфатными группами двух молекул казеина. Казеин молока осаждается при рН 4,6-4,7, когда на его молекулах наступает равенство положительных и отрицательных зарядов. Нерастворимый казеин обладает способностью связывать воду в достаточно больших количествах, что важно для устойчивости частиц белка в сыром, пастеризованном или стерилизованном молоке. Гидрофильные свойства казеина усиливаются при взаимодействии его с β-лактоглобулином, которые наблюдаются в процессе тепловой обработки молока, и от них зависят структурно-механические свойства сгустков, образующихся при кислотном свертывании или получении сырной массы при созревании сыров.
Промышленные казеины получают из обезжиренного молока действием кислот, кисломолочной сыворотки, введением солей кальция, химозина и др. В зависимости от способа получения различают казеинат натрия, казеинат кальция, кислотный, сычужный казеин и копреципитат с разными функциональными свойствами. При производстве новых форм белковой пищи большое значение имеет гелеобразование казеина, его взаимодействие с веществами небелковой природы, образование стойких эмульсий и явление синерезиса.
Белки молока характеризуются высокой биологической ценностью, они содержат в избыточных количествах лизин и триптофан с одновременным недостатком серосодержащих аминокислот. Белки сыворотки содержат незаменимые аминокислоты в значительно больших количествах, чем казеин.
Современный блог для специалистов пищевой промышленности
Денатурация белков. Что же это такое?
Белок – жизненно необходимый продукт для человека. Белки состоят из аминокислот. У каждой аминокислоты есть аминогруппа и кислотная (карбоксильная) группа, при взаимодействии которых получается пептидная связь, поэтому белки еще называют полипептидами.
Животные и растительные белки существенно различаются по аминокислотному составу и уровню биологической ценности. Аминокислотный состав мышечных и молочных белков близок к составу белков человека; большая часть белков животного происхождения является полноценной, тогда как растительные — из-за относительно низкого содержания в них лизина, триптофана, треонина и других незаменимых аминокислот – неполноценны.
Пищевая ценность животных белков идентична ценности белков мяса, они имеют приблизительно такой же состав и сбалансированность аминокислот. Благодаря химическому составу и функциональным свойствам, животные белки являются альтернативой и могут использоваться при производстве мясных продуктов с целью полноценной замены мяса, повышения пищевой и биологической ценности.
Полноценность белка
Для нормальной жизнедеятельности взрослого человека количество незаменимых аминокислот в суточном белковом рационе должно составлять 36-40%, что обеспечивается при соотношении животных белков к растительным, равном 55:45. При этом, годовая потребность в полноценном белке составляет от 20 до 26 кг.
К основным незаменимым аминокислотам относят валин, лейцин, изолейцин, триптофан, метионин, лизин, фенилаланин и треонин. Тирозин, цистеин, аргинин и гистидин — считают условно незаменимыми (или частично заменимыми), так как в организме они синтезируются довольно медленно. Установлено, что дефицит незаменимых аминокислот в питании может приводить к весьма тяжелым последствиям.
По степени соответствия количественного содержания отдельных незаменимых аминокислот (НАК) в составе белкового компонента продукта их содержанию в эталонном белке судят о его биологической ценности, определяя так называемый аминокислотный скор (АКС).
Аминокислотный состав эталонных белков определен в результате многолетних медико-биологических исследований, сбалансирован с учетом потребностей конкретного контингента в каждой НАК, в связи с чем иногда эталонный белок называют «идеальным».
Аминокислотный скор выражают в процентах или в виде безразмерной величины, представляющих собой отношение содержания каждой НАК в исследуемом белке к ее количеству в эталонном белке. Аминокислоты, скор которых составляет менее 100% (либо 1.0), считают лимитирующими. НАК, скор которой имеет самое низкое значение, называется первой лимитирующей аминокислотой. Значение скора именно этой аминокислоты предопределяет биологическую ценность и степень усвоения белков.
Таким образом, показатель аминокислотного скора устанавливает предельно возможный уровень использования азота данного вида белка для пластических целей. Избыток других имеющихся в составе белка аминокислот будет использоваться как источник неспецифического азота либо для энергетических потребностей организма.
При этом следует отметить, что с позиций рационального питания доля энергии, выделяющейся при биологическом окислении белка в организме не должна превышать 10% от общей калорийности суточного рациона.
Денатурация белков
Природные белковые тела наделены определенной, строго заданной пространственной конфигурацией и обладают рядом характерных физико-химических и биологических свойств при физиологических значениях температуры и рН среды. Под влиянием различных физических и химических факторов белки подвергаются свертыванию и выпадают в осадок, теряя нативные свойства.
Денатурация белков (от лат.de- — приставка, означающая отделение, удаление и лат. nature — природа; не путать с лат. denaturatus — лишенный природных свойств) — потеря белками их естественных свойств (растворимости, гидрофильности и др.) вследствие нарушения пространственной структуры их молекул.
Денатурация – это процесс нарушения высших уровней организации белковой молекулы (вторичного, третичного, четвертичного) под действием различных факторов.
При этом полипептидная цепь разворачивается и находится в растворе в развернутом виде или в виде беспорядочного клубка. При денатурации утрачивается гидратная оболочка и белок выпадает в осадок и при этом утрачивает нативные свойства.
Денатурацию вызывают физические факторы: температура, давление, механические воздействия, ультразвуковые и ионизирующие излучения; химические факторы: кислоты, щелочи, органические растворители, алкалоиды, соли тяжелых металлов.
Необратимая денатурация – это процесс, при котором биологическая активность не восстанавливается после удаления денатурирующих агентов. Процесс денатурации отдельной белковой молекулы, приводящий к распаду её «жёсткой» трёхмерной структуры, иногда называют плавлением молекулы (к примеру жаренное яйцо).
Денатурированный белок – как готовка и выпечка влияют на содержание белков в блюде?
Белки являются очень важным компонентом питания людей, особенно для спортсменов и физически активных людей. Тем не менее, вы, возможно, слышали теорию о том, что если белки подвергаются термической обработке, они теряют свою пищевую ценность. Означает ли это, что все фитнес-блинчики или протеиновые пирожные менее питательны? Если вы до сих пор верили в это верили, вы ошибались, потому что это миф. Чтобы понять денатурацию и изменения, которые она вызывает в белках, мы должны начать с нуля.
Что такое белки?
Человеческий организм нуждается в различных типах молекул, и наиболее важными являются молекулы белков, которые содержат азот и состоят из аминокислот. Молекулы белка образуют основной строительный блок мышц и других тканей в организме человека. Их название указывает на то, что они имеют решающее значение для здоровья человека. Слово «белок» происходит от греческого «протеос», что означает «первый» или «первом месте». Каждый белок имеет свое место действия и задачи, которые он выполняет. Функции белка можно разделить на 9 основных [2] [6] :
Молекулы белка имеют разные размеры, в зависимости от количества аминокислот. Малые молекулы включают, например, инсулин из 51 аминокислоты, в то время как очень большие молекулы включают титан из почти 27 000 аминокислот. Однако размер молекул не имеет значения, для правильного функционирования они должны быть в подходящей форме. Каждый тип белка имеет уникальную форму, которая определяет роль белка в организме. Попробуйте представить белки как ключи, которые принадлежат только определенным дверям в человеческом организме. [2]
Человеческий метаболизм расщепляет белки на более простые частицы – аминокислоты. 20 аминокислот необходимы для роста мышц и обмена веществ, 11 из которых не являются необходимыми. Это означает, что наш организм может создавать их сам, и их не нужно употреблять в пищу. Остальные аминокислоты помечены как незаменимые, и организм человека получает их из пищи и пищевых добавок. Мышечная ткань не может расти или регенерировать без них. Узнайте больше о важности аминокислот в статье Незаменимые аминокислоты ЕАА и их эффекты, источники и дозировка [1]
Вас можуть зацікавити ці продукти:
Что такое денатурация белка?
Денатурация – это процесс, при котором структура белковой молекулы нарушается, тем самым теряя свою функцию. Различия в форме белка могут быть вызвать [7] :
Денатурация меняет форму белка, но последовательность аминокислот остается прежней. Цель протеина в форме пищевой добавки состоит в том, чтобы восполнить достаточное количество белка, и чтобы пищеварительная система могла разрушиться, тем самым снабжая мышечную ткань. Эта функция не теряется при термообработке белков.
Хорошим примером также является белок пепсин, который действует как фермент и расщепляет белки в желудке. Он работает только при низком pH, теряет свою функцию в среде с высоким pH и денатурирует. По этой причине pH желудка поддерживается на очень низком уровне, чтобы обеспечить правильное функционирование пепсина. [2] [7]
Тепло используется для разрыва водородных связей и неполярных гидрофобных взаимодействий в молекуле белка. Более высокая температура увеличивает кинетическую энергию и заставит молекулы вибрировать очень быстро, пока связи между ними не будут разрушены. Молекула белка разворачивается из своей трехмерной структуры, обеспечивая лучший доступ пищеварительного фермента к белковым связям. [3]
Вот почему мы готовим продукты, чтобы изменить структуру белка и облегчить его переваривание. Например, этот процесс происходит, когда вы готовите яйца. В это время белок из яиц денатурируется и во время варки. После употребления вареных яиц переваривание и усвоение содержащихся в них питательных веществ происходит быстрее. Вы можете быть удивлены тем, что такой же процесс происходит при стерилизации медицинских инструментов. Тепло денатурирует белки в бактериях, которые затем уничтожают бактерии и дезинфицируют объекты. [3]
Готовка, выпечка и содержание белков
Белки могут быть приняты либо с пищей, либо с помощью приема пищевых добавок, а именно разных видов протеинов. В обеих формах у некоторых людей возникают излишние опасения, что термическая обработка разрушает питательные вещества, которые содержит протеин. Для лучшего понимания посмотрите на изменения в питательных веществах, которые происходят при приготовлении 4 самых распространенных источников белка [5] :
1. Мясо
Тепловая обработка мяса не меняет содержание белка. В Висконсинском университете обнаружили, что жарка мяса на гриле не влияет на содержание белка. Кроме того, приготовление мяса с более высоким содержанием жира имеет дополнительное преимущество. Термическая обработка мяса уменьшает жир почти вдвое. Независимо от того, является ли мясо постным или жирным, содержание белка и железа не меняется.
2. Бобовые
При приготовлении бобовых, некоторые питательные вещества остаются в воде. Если вы хотите сохранить более высокое содержание питательных веществ в бобовых, попробуйте приготовить их на пару. Если вы не хотите потерять питательные вещества, которые остаются в воде, у нас есть совет. Варите бобовые в минимальном количестве воды, которое после приготовления можно использовать для приготовления супа или соуса.
3. Рыба и морепродукты
Во время варки, белки в коллагене буквально расплавляются, поэтому приготовленная рыба разбивается на мелкие кусочки. Если вы готовите рыбу в течение короткого времени и при высокой температуре, она останется мягкой и в ней сохранится содержание белка. Длительная варка и сушка рыбы также уменьшает количество белка в рыбе.
4. Яйца
Во время кипения белок меняет свою форму, но не количество. Яичный белок содержит 10% белка до и после приготовления. Прозрачная консистенция белого цвета изменяется во время приготовления, но не влияет на содержание белка. Количество белка не меняется даже при взбивании. Взбивание изменяет белковые связи, потому что воздух входит в структуру яичного белка. Если вы на время оставите взбитые белки, вы заметите, что они начинают возвращаться в исходное жидкое состояние.
5. Протеиновый порошок
Вы обеспокоены тем, что из-за протеина в кексах ваши мышцы не будут расти? Это беспокойство не является необходимым, потому что белки не теряют свое влияние на рост мышц при тепловой обработке. Организм может использовать как обработанные, так и необработанные формы белка.
Действительно, денатурация белка также происходит во время пищеварения в организме человека. Расщепление белковых молекул начинается в желудке, где благодаря соляной кислоте высвобождается пепсин, который начинает расщеплять белковые связи с аминокислотами. Желудок подвергается 10-20% пищеварительного процесса, который продолжается в тонкой кишке. Поджелудочная железа нейтрализует соляную кислоту и создает щелочную среду. Затем ферменты расщепляют белок на более мелкие аминокислоты. Проще говоря, желудок и тонкая кишка «приготовят» белки так же, как вы жарили бы их на сковороде.
Однако факт заключается в том, что протеиновый порошок, смешанный с водой, будет усваивать организм легче, чем блины с протеином. Однако это не означает, что при приготовление белка приведет к потере питательной ценности. Вы также можете приготовить протеиновые маффины или другие фитнес рецепты с протеином. Организм получает питательные вещества как от них, так и от протеинового напитка. [4] [5]
Неважно, смешаете ли вы свой любимый протеин с водой в шейкере или испечете пирог с протеином. Содержание белка не изменяется при термообработке. Денатурация изменяет только структуру белковых молекул, но не влияет на их пищевую ценность. Мы верим, что вы узнали все о денатурации в нашей статье и продолжите готовить и наслаждаться фитнес-рецептами с протеином. Если вам понравилась эта статья, обязательно поддержите нас репостом и лайком.
Что значит денатурация белка
Этот вопрос регулярно поднимается на множестве популярных ресурсов, посвященных бодибилдингу. Ряд источников приписывают неденатурированному белку противораковую, иммуномодулирующую, антиоксидантную активность, улучшение показателей уровня сахара в крови и позитивное влияние на синтез белка в мышцах спортсмена [1,2,3], и конечно же, по всем этим показателям «обычный» денатурированный протеин показан в худшем свете. Неудивительно, что подобная информация активно обсуждается на форумах [4,5], а производители выпускают специальные серии протеина с соответствующей пометкой на упаковке [6].
Насколько обоснованы такие заявления? Давайте разбираться.
Белок и его структура
Белок, он же протеин, он же полипептид – это цепочка из аминокислот, которые соединены между собой пептидными связями [7]. Это так называемая первичная структура белка.
Рис. 1 Первичная структура белка
Аполипопротеин С1, участвующий в обмене холестерина, состоит из 57 аминокислот [8], а вот титин, один из важных белков мышц человека, имеет длину около 35 000 аминокислот [9].
Следующем уровнем организации белковой молекулы является вторичная структура, которая стабилизирована другим типом связей – водородными [7]. В рамках вторичной структуры рассматриваются связи между близлежащими аминокислотами.
Рис. 2 Переход от первичной к вторичной структуре белка [10]
Когда же необходимо рассмотреть способ укладки всей белковой молекулы, в том числе и связи между относительно удаленными аминокислотами, то речь идет о третичной структуре. В поддержании такой структуры задействовано несколько видов химических связей – гидрофобные, водородные, электростатические и т.д. [11].
Рис. 3 Третичная структура белка. Овальбумин, один из белков куриного яйца [12]
Некоторые протеины представляют собой комплекс из нескольких белковых цепей (в данном случае именуемых субъединицами), которые объединены вместе и в таком виде выполняют свои функции. Для описания таких комплексов используется понятие «четвертичная структура белка». Примером такого комплекса является гемоглобин, который переносит кислород в крови и состоит из 4 субъединиц 2 типов, по 2 субъединицы каждого типа.
Рис. 4 Четвертичная структура гемоглобина. 4 субъединицы выделены разными цветами [7]
Протеины становятся функциональными только после завершения формирования трехмерной структуры, когда все необходимые химические связи будут установлены и белок приобретет свой характерный вид.
Денатурация белка
В строгом биохимическом смысле денатурацией называют потерю белком своих функциональных свойств по причине нарушения трехмерной структуры. Денатурация не обязательно означает полное развертывание до цепочки и принятие неупорядоченной структуры, существует множество промежуточных состояний. Иногда критично нарушение буквально нескольких связей.
Рис. 5 Денатурация белка [14 с изменениями]
Однако важно заметить, что при денатурации не меняется первичная структура белка, то есть пептидные связи остаются целыми и сам белок не расщепляется на фрагменты. Сохраняется длина молекулы, аминокислотный состав и т.д.
Денатурация может произойти под воздействием высоких температур, кислот, щелочей и т.д. [7]. Классическим примером денатурации является изменение внешнего вида белковой части куриного яйца после варки, и очевидно, что такая денатурация в домашних условиях необратима [13].
Однако в ряде случаев восстановление трехмерной структуры протеина все же возможно, и этот процесс называется ренатурацией. Свойство ренатурации используется в многих лабораторных методиках работы с белками.
Если же первичная структура белка все же нарушена, то произошла так называемая деструкция [15].
Таким образом, денатурация означает лишь изменение укладки белковой молекулы в пространстве.
Белки и пищеварение
Ок, спортсмен выпил протеиновый коктейль или съел кусок мяса. Теперь рассмотрим что происходит с белками из подобных продуктов в желудочно-кишечном тракте. Поступление пищи в желудок стимулирует секрецию гормона гастрина, который, в свою очередь, усиливает секрецию соляной кислоты (HCl) и пепсиногена – предшественника фермента пепсина, который и будет расщеплять белки из пищи [7]. Как видим, в желудке образовалась кислая среда (pH 1.0-2.5, такие значения соответствуют очень высокой кислотности), а именно такая среда является фактором, способствующим денатурации белковой молекулы.
Существуют ли белки, способные выстоять под таким кислотным воздействием? Да, существуют. К примеру, это некоторые белки клеток самого желудка [16]. Однако лактальбумин, казеин, овальбумин и другие распространенные белки из продуктов питания к кислотоустойчивым не относятся и их ждет денатурация. Собственно, после денатурации пептидные связи, спрятанные прежде в глубинах трехмерной структуры, становятся доступны для атаки различными ферментами, которые и будут эти связи разрушать. Среди таких ферментов уже упомянутый пепсин из желудочного сока. После такой обработки пища поступает в тонкий кишечник, где расщепление осуществляют уже другие ферменты – трипсин, химотрипсин, карбоксипептидазы, аминопептидазы. Разница между этими ферментами состоит в комбинациях аминокислот, связи между которыми данные ферменты разрушают.
Здесь же, в тонком кишечнике, идет всасывание продуктов пищеварения. Это одиночные аминокислоты или короткие пептиды (обычно длиной 2-4 аминокислоты) [17,18,7].
Как видим, всасывания целостной большой белковой молекулы, которая могла бы выполнять иммуномодулирующие и другие упомянутые в начале статьи функции, не происходит – белок расщепляется на короткие фрагменты.
Некоторые белки, к примеру, кератин (один из белков волос и ногтей) все же перевариваются не полностью [7], проходят по кишечнику далее и покидают организм. Какого-то особого их всасывания тоже нет.
Однако некоторая разница между пищеварением денатурированного и неденатурированного белка есть. Так, на лабораторных животных было показано [19], что переваривание сырого мяса, по сравнению с термически обработанным, занимало больше времени и требовало больше ресурсов организма. Объясняется это различие как раз денатурацией белка под воздействием высокой температуры, к примеру, во время варки.
Протеины из линеек спортивного питания, такие как казеин, сывороточный, яичный протеин и другие, быстрее усваиваются организмом человека после обработки путем гидролиза [20, 21, 22]. Гидролиз включает в себя и денатурацию, и деструкцию, то есть расщепление белка на более короткие фрагменты, но деструкция уже выходит за рамки данной статьи.
Таким образом, существует зависимость между степенью обработки белка и скоростью его усвоения [23]. Неденатурированный белок будет перевариваться дольше. Однако добиться постепенного всасывания аминокислот и коротких пептидов можно гораздо проще – подобрав соответствующий тип спортивного питания. Так, сывороточный протеин абсорбируется относительно быстро, а казеин – медленно [24]. При этом организму не придется тратить энергию на дополнительную обработку пищевого продукта. Эти же ресурсы можно направить на более важные цели – построение мышц спортсмена.
Какие-либо обоснованные преимущества неденатурированного протеина для бодибилдера в современной научной литературе не упоминаются.
Вместе с тем, денатурация протеинов происходит в рамках технологических процессов производства спортивного питания [25, 26] и, как видим, приносит пользу для последующего усвоения спортсменом таких белков.
Заключение сравнения денатурированного и неденатурировванного белка
Подводя итоги, денатурация протеина увеличивает скорость его расщепления и экономит энергию организма. Исходя из этого, в бодибилдинге определенно выгоднее использовать денатурированный белок, входящий в состав привычных продуктов спортивного питания. Ассортимент таких товаров очень широк, а стоимость ниже, по сравнению с специфическими продуктами с неденатурированным белком.
Для размещения информации из данного обзора на своих ресурсах обязательно указать наш сайт proteininkiev.com в качестве источника.
Все права защищены PROTEININKIEV TM 2018.