какая ткань мяса содержит больше всего коллагена
Химический состав и ткани мяса
Мясом называют тушу и часть туши, полученной от убоя скота и представляющую собой совокупность мышечной, жировой, соединительной и костной (или без нее) тканей. Ткани, из которых состоит мясо, подразделяют на мышечную, соединительную, жировую и костную.
Химический состав и строение тканей весьма различны, поэтому свойства мяса зависят от количественного соотношения этих тканей.
Мышечная ткань. Как отмечалось ранее, она обладает наибольшей питательной ценностью и высокими вкусовыми достоинствами. Она состоит из мышечных волокон и межклеточного вещества. Волокна имеют неравномерную округлую форму и сильно вытянуты в длину. В зависимости от строения и характера сокращения мышечная ткань бывает поперечно-полосатой и гладкой.
Поперечно-полосатая мышечная ткань связана с костями скелета и составляет основную массу мяса. Отдельные волокна этой ткани содержат множество ядер. Под оптическим микроскопом можно наблюдать чередование темных и светлых полос, расположенных поперек волокна.
Гладкая мышечная ткань образует вместе с другими тканями преимущественно стенки внутренних органов животных. Она состоит из мелких веретеновидных клеток с одним ядром, расположенным в середине клетки. Под микроскопом волокна гладкой мышечной ткани однородны и в отличие от волокон поперечно-полосатой ткани не имеют выраженной структуры.
Снаружи мышечные волокна покрыты оболочкой — сарколеммой. Внутри волокна по всей его длине расположены белковые нити — миофибриллы, погруженные в полужидкое белковое вещество, называемое саркоплазмой. Количество миофибрилл зависит от вида мускула. Волокна с большим количеством бесцветных миофибрилл образуют «белое мясо», волокна с малым количеством миофибрилл содержат больше саркоплазмы и образуют интенсивно окрашенные мышцы — «красное мясо».
Мышечные волокна соединяются в пучки, которые образуют отдельные мышцы, покрытые довольно плотной белковой оболочкой. Между волокнами могут находиться включения жира. Значительные прослойки жира в мышечной ткани откормленных животных на разрезе мяса создают рисунок, называемый мраморностью.
Расположение мышц и выполняемые ими функции оказывают влияние на качество мяса. Группы мышц, интенсивно работавших при жизни животного, содержат больше соединительной ткани, которая обусловливает жесткость и пониженную пищевую ценность мяса. Наибольшую нагрузку несут мышцы шеи, груди, брюшные мышцы и мышца передних конечностей. Наиболее выражены эти различия у говядины и баранины и значительно меньше у свинины.
Химический состав мышечной ткани весьма сложен и достаточно стабилен. В ней 70—75% воды, 18—22 — белков, 2—3% жиров, содержатся экстрактивные и минеральные вещества, ферменты и витамины.
Белки мышечной ткани в основном обладают высокой биологической ценностью, за исключением белков сарколеммы (коллаген, эластин, муцины и мукоиды), которые имеют низкую биологическую ценность.
Саркоплазма содержит более сложный комплекс белков. В ней обнаружены миоген, миоглобин, глобулин и миоальбумин. Все белки саркоплазмы биологически ценные. Миоген составляет 20—30% всех
белков мышечной ткани; он легко экстрагируется водой и на поверхности бульона после свертывания образует пену. Миоглобин и его соединения обусловливают окраску мышечной ткани. Интенсивно работавшие мышцы содержат больше миоглобина и имеют более темную окраску по сравнению с мало работавшими мышцами. В мышцах молодых животных значительно меньше миоглобина, чем у взрослых, и в связи с этим они имеют бледно-розовую окраску. Малым содержанием миоглобина объясняется и бледная окраска свинины. При скоплении миоглобина мышечная ткань приобретает буро-коричневую окраску.
В состав миофибриллярных белков входят миозин, актин, актоми-озин, тропомиозинтитин, десмолин, тропонины и ряд других белков. Миозин — наиболее важный белок. В общем количестве белков мышечной ткани он составляет 35%. При определенных условиях он соединяется с белком актином. Актомиозиновый комплекс содержит все незаменимые аминокислоты.
Химический состав экстрактивных веществ мышечной ткани непостоянен и зависит от глубины послеубойных изменений в мясе. Отдельные экстрактивные вещества или продукты их превращений существенно влияют на многие свойства мяса. Они оказывают влияние на его консистенцию, влагоудерживающую способность белков и отчасти определяют вкус и аромат мяса.
К азотсодержащим экстрактивным веществам относят креатин, креатинин, креатин фосфат, карнозин, аденозинтрифосфорную кислоту и продукты ее распада, свободные аминокислоты, глюта.тион, пуриновые и пиримидиновые основания. Многие из перечисленных низкомолекулярных соединений участвуют в образовании вкуса и аромата мясных продуктов. По содержанию креатина судят о крепости бульона. Глютатион активизирует мышечные ферменты, улучшающие консистенцию мяса.
К экстрактивным веществам, не содержащим азота, относят гликоген, декстрины, мальтозу, глюкозу, молочную и пировиноградную кислоты. Количество и соотношение этих веществ зависят от состояния животного и продолжительности хранения мяса.
Гликоген, называемый животным крахмалом, играет роль энергетического вещества. В мышечной ткани гликоген содержится в свободном и в связанном с белками состоянии. Содержание гликогена в мышцах достигает 0,8%, но значительно больше его в печени. В мышцах откормленных и упитанных животных гликогена несколько больше, чем у истощенных, утомленных и больных. После убоя животного гликоген распадается с образованием в основном молочной кислоты, от содержания которой зависят многие процессы, косвенно оказывающие влияние на консистенцию и вкус мяса. Кроме того, кислая среда, обусловленная накоплением молочной и фосфорной кислот, препятствует развитию гнилостной микрофлоры.
Соединительная ткань. Эта ткань составляет в среднем 16% массы туши и выполняет в организме в основном механическую функцию, связывая отдельные ткани между собой и со скелетом. Разновидности ткани: ретикулярная, рыхлая и плотная, эластическая и хрящевая. Из соединительной ткани построены сухожилия, суставные связки, надкостница, оболочки мышц, хрящи дыхательных путей, ушные раковины, межпозвоночные связки и кровеносные сосуды.
В отличие от мышечной в соединительной ткани сильно развито межклеточное вещество, которое создает многообразие видов этой ткани. Основным структурным образованием соединительной ткани являются коллагеновые и эластиновые волокна, в зависимости от соотношения которых меняются и ее свойства. Коллагеновые волокна обладают значительной прочностью; отдельные волокна собраны в пучки, покрытые тонкой оболочкой, и связаны аморфным веществом. Эластиновые волокна содержатся в соединительной ткани в меньшем количестве, чем коллагеновые.
Исключение составляет эластическая соединительная ткань, входящая в состав затылочно-шейной связки и крупных кровеносных сосудов. Эластические волокна этой ткани имеют однородную структуру и меньшую прочность, чем коллагеновые.
Коллагеновые и упругие эластические волокна значительно превосходят по прочности волокна мышечной ткани и обусловливают жесткость мяса. С возрастом животного заметно уменьшается растворимость фракций коллагена в связи с образованием дополнительных межмолекулярных поперечных связей. Эти возрастные изменения приводят к увеличению жесткости мяса.
В соединительной ткани меньше воды, чем в мышечной, но преобладают белки. Основными белками этой ткани являются коллаген, эластин, ретикулин, муцины, мукоиды. Коллаген входит в состав всех видов соединительной ткани, но особенно много его в сухожилиях (до 35%). Он не растворяется в холодной воде, но набухает. При нагревании коллагена с водой образуется глютин в виде вязкого раствора, который при охлаждении переходит в студень-гель. Эластин исключительно устойчив к действию горячей воды и не образует при нагреваний глютина.
Жировая ткань. В теле животного эта ткань откладывается преимущественно в подкожной клетчатке, брюшной полости, около кишечника, почек и умеренно — в соединительной ткани между мышцами. У отдельных пород овец жир накапливается в хвосте или по обе стороны хвоста в виде подушек. В теле упитанного животного мясных пород жир откладывается между мышцами и мышечными пучками, образуя прослойки, а у беспородных и старых животных — в брюшной части и подкожной клетчатке и отсутствует между мышцами. Кроме того, жир содержится в саркоплазме мышечных волокон, в ретикулярной ткани костного мозга.
В зависимости от расположения в теле животного жировая ткань имеет соответствующие названия. Подкожную жировую ткань называют подкожным жиром (у свиней — шпиком); жировую ткань желудка — сальником; кишечника — кишечным жиром; жир хвоста — курдючным; жир костной ткани — костным.
В живой ткани имеются от 73 до 97% жира, вода, белки и в небольших количествах жироподобные вещества, витамины и ферменты,
пигменты и минеральные вещества. Состав жира у разных видов убойных животных неодинаков и даже у одного животного жир в разных частях тела различается. На химический состав жира влияют вид, порода, пол, упитанность и возраст животного, характер его откорма.
К красящим веществам говяжьего жира относятся каротины и ксантофилы.
Жиры различных животных и разного происхождения отличаются по органолептическим показателям и коэффициенту преломления:
Костная ткань. Эта ткань построена из костных клеток и межклеточного вещества. Клетки костной ткани имеют овальную форму и массу отростков. Полости, в которых расположены клетки, соединяются костными канальцами, сливающимися в более крупные каналы. Волокнистая часть костной ткани состоит в основном из коллагеновых волокон. Снаружи кости покрыты соединительнотканным образованием — надкостницей.
По форме кости подразделяют на трубчатые, дугообразные, короткие и плоские. Внутри трубчатых костей расположен костный мозг, обильно пронизанный кровеносными сосудами. Жировые клетки придают костному мозгу желтоватый оттенок. Содержание костей в мясе зависит от вида животных, упитанности, пола и колеблется в значительных пределах.
В составе костей в отличие от других тканей мяса преобладают неорганические вещества. По мере старения животного в костях увеличивается содержание неорганических веществ и жира. В костной ткани содержатся жиры (в тазовых костях — до 24%, в трубчатых и позвонках — 12—22, в ребрах — до 11%), коллаген, муцины, мукоиды, экстрактивные вещества. Из минеральных веществ в состав костей входят в основном кальциевые соли фосфорной и угольной кислот. Кости убойных животных используют для приготовления бульона, производства костного жира, желатина, костной муки и клея.
Кровь. Ее относят к питательной соединительной ткани. Содержание крови в теле убойных животных от 5 до 8% живой массы. При убое животных извлекается около 50% содержащейся в и теле крови.
Кровь состоит из плазмы и взвешенных в ней эритроцитов, лейкоцитов и тромбоцитов. В состав крови входят белки (до 18,5%), вода (до 85%), небелковые органические вещества, минеральные соединения, ферменты, гормоны, витамины. Из небелковых веществ содержатся полипептиды, аминокислоты, креатин, жирные кислоты, глюкоза и полисахариды. Основные белки крови — альбумин, глобулин, фибриноген (биологически ценные) и гемоглобин.
Кровь убойных животных широко используют как ценное сырье для производства пищевой, лечебной и технической продукции.
Из стабилизированной крови сепарированием получают жидкую массу соломенного цвета, называемую плазмой. Кровяная плазма содержит ценные белки и физиологически активные вещества. Из плазмы вырабатывают светлый пищевой альбумин, используемый в качестве добавок в отдельные мясные продукты.
ГК «Униконс»
Продвижение и реализация комплексных пищевых добавок, антисептиков и др. продукции.
«Антисептики Септоцил»
Септоцил. Бытовая химия, антисептики.
«Петритест»
Микробиологические экспресс-тесты. Первые результаты уже через 4 часа.
«АльтерСтарт»
Закваски, стартовые культуры. Изготовление любых заквасок для любых целей.
3.2. ВЛИЯНИЕ СОЕДИНИТЕЛЬНОЙ ТКАНИ НА БИОЛОГИЧЕСКУЮ ЦЕННОСТЬ МЯСА И КОЛБАС
Выработку мясопродуктов можно увеличить благодаря более полному использованию всего поступающего в переработку сырья, в том числе соединительной ткани.
Известно, что коллаген-белок соединительной ткани является неполноценным в связи с отсутствием в его составе триптофана. Характерными для коллагена аминокислотами являются пролин, оксипролин и оксилизин. Содержание коллагена в мясе обычно определяют по оксипролину.
В туше говядины I категории (молодняка) средней упитанности симментальской породы в возрасте 2. 2,5 лет содержание соединительной ткани 2 % к массе мяса. Не установлено существенных различий в содержании коллагена в зависимости от возраста и условий кормления животных (2,3. 2,5 % в мясе, полученном в условиях интенсивного кормления скота и 2,7. 3,1 % в обычных условиях). В мясе разных отрубов одной туши содержание коллагена 3. 13 %, а в сухожилиях 61. 78 %.
Несмотря на большую разницу в содержании коллагена (оксипролина), биологическая ценность мяса разных отрубов существенно не отличается. Например, разница в содержании коллагена между зарезом свиной шеи и свиной лопаткой составляет более 250 %, а по биологической ценности 2,6 %. Содержание соединительной ткани в толстом крае говядины почти на 350 % более высокое, чем в говяжьей вырезке; в то же время по биологической ценности они отличаются всего на 8,5 %.
Коэффициент эффективности белка (КЭБ) жилованного мяса высшего, I и II сортов составляет 2,8. 3, степень усвоения белка жилованного мяса разных сортов практически одинакова и равна 90,2. 90,6 %. Несмотря на существенную (более чем в 2 раза) разницу по содержанию оксипролина в мясе высшего сорта и смеси мяса I и II сортов, их биологическая ценность оказалась практически одинаковой.
Исследованиями биологической ценности мяса и мясопродуктов установлена целесообразность применения предварительно обработанной свиной шкуры, соединительной ткани, коллагенсодержащих субпродуктов, в том числе взамен части мышечного белка в мясных изделиях. Замена даже 24 % белка мяса на белок как сырой, так и вареной свиной шкуры (от 11 % белка в рационе) не ухудшила биологической ценности мяса. Добавление к мясу 5 % коллагена сухожилий также не повлияло на биологическую ценность мяса. Увеличение доли коллагена с 2,6 до 20,6 % (от 10 % белка), то есть в 7 раз, изменяет биологическую ценность мяса всего на 11 %.
Смесь 84 % белка мяса с 16 % белка желатина имеет биологическую ценность 99 %, биологическая ценность смеси чистого мяса и желатина в соотношении 1 : 1 по белку оказалась равной биологической ценности чистого мяса и составляла 92 %. Таким образом не следует отдавать предпочтение в питании людей чистой мышечной ткани по сравнению с мясом, содержащим соединительную ткань.
Приведенные результаты свидетельствуют о нецелесообразности принятой в промышленности многосортной жиловки мяса в зависимости от содержания в нем соединительной ткани.
Мясо, в составе которого имеется определенное количество соединительной ткани, содержащей коллаген, способный при нагревании образовывать клейдающие вещества (глютин, желатин и др.), более активно в своем действии на пищеварение, больше стимулирует сокоотделение и двигательную функцию желудка и кишечника, проявляя при этом и некоторые диетологические свойства, а также оказывая благоприятное действие на состояние и функции полезной кишечной микрофлоры.
Соединительная ткань (мясная)
Соединительная ткань состоит из аморфного основного (межклеточного) вещества, тончайших волокон и форменных элементов — клеток. В межклеточном веществе имеются волоконца в виде хаотических переплетений, а иногда в виде пучков.
Из соединительной ткани состоят эндомизий, перимизий, эпимизий, фасции, сухожилия и апоневрозы, с помощью которых мышцы прикрепляются к костям, связки (плотные образования, соединяющие кости друг с другом в суставах), а также надкостница и надхрящница, составляющие поверхность костей и хрящей.
В соединительной ткани различают три вида волокон: коллагеновые, эластиновые и ретикулиновые. Свойства соединительной ткани меняются в зависимости от преобладания тех или иных волокон, от соотношения основного вещества. Различают следующие виды соединительной ткани: рыхлую (подкожная клетчатка, эндомизий, перимизий), плотную (сухожилия, шкура), эластическую (затылочно-шейная связка, брюшная фасция), слизистую (слизистые оболочки внутренних органов).
Содержание соединительной ткани в мясе зависит от вида животного, его упитанности, возраста, пола, хозяйственного использования и части туши.
В белковый состав соединительной ткани входят неполноценные белки склеропротеины: коллаген, эластин, ретикулин и в незначительном количестве (0,2—0,5%) полноценные белки — альбумины и глобулины. Белки соединительной ткани имеют удлиненную форму молекул, обусловленную параллельно расположенными полипептидными цепями. Аминокислотный состав мышц определяется в первую очередь содержанием в них соединительной ткани. В соединительной ткани, богатой коллагеном, много пролина, оксипролина и очень мало тирозина.
В соединительной ткани больше всего коллагеновых волокон, которые собраны в пучки различной толщины и образуют единую сложную сетчатую структуру — вязь. Коллаген составляет около 30% всех белков животного организма. Он содержится в костях, хрящах, сухожилиях, связках, фасциях. Коллаген является основой коллагеновых волокон (диаметр их 2—10 мкм), состоящих из пучков мельчайших фибрилл с высокой механической прочностью. Фибриллы же состоят из элементарных волоконец — протофибрилл, обладающих поперечной исчерченностью.
На основании рентгеноструктурного анализа установлено, что молекула коллагена построена из трех полипептидных цепочек (триплет), скрученных вместе вокруг общей оси. Они образуют третичную структуру коллагена с молекулярной массой 360 000, длиной 280 и диаметром 1,4 нм. Такую молекулу называют тропоколлагеном. В результате агрегации молекул тропоколлагена в продольном (конец с концом) и поперечном направлениях происходит образование четвертичной структуры коллагена — протофибрилл. Роль стабилизирующего вещества при построении фибрилл и их составных частей играют глюкоза и различные мукополисахариды.
Функция коллагена в тканях мяса является чисто структурной и осуществляется в основном благодаря исключительной механической стойкости волокон. Способность этих волокон противостоять определенной нагрузке зависит от системы ковалентных поперечных связей между отдельными тропоколлагеновыми молекулами, образующими волокно.
Консистенция мяса в известной мере зависит от свойств внутримышечных коллагеновых волокон, в частности от содержания лабильных ковалентных поперечных связей между компонентами коллагеновых молекул. Установлено, что доля лабильных поперечных связей с возрастом животных сокращается. Соединительная ткань, органически входящая в состав мяса, снижает его пищевую ценность и увеличивает жесткость. Сопротивление резанию различных мышц тем выше, чем больше в них соединительной ткани. Мышечная ткань, содержащая большое количество соединительной ткани, имеет более низкую усвояемость, что может усугубляться неправильным способом приготовления мясных блюд.
Ученые изучают зависимость нежности мяса от содержания в нем коллагена. В последнее время утверждается точка зрения, что не весь коллаген, а лишь та его часть, которая нерастворима в воде (или растворима в солевых растворах), влияет на нежность мяса.
Коллаген обладает высокой набухаемостью; при этом его масса увеличивается в 1,5—2 раза. Связывание воды коллагеном достигается гидратацией функциональных групп, пептидных связей белка за счет образования водородных связей: ОН-группа связывает 2—3 молекулы воды; СООН — 3—4; СО — 2; NH2 — 1; NH — 2. Способность коллагена к набуханию имеет важное значение для формирования качества при производстве ряда мясопродуктов.
От других белков коллаген отличается повышенным содержанием азота, отсутствием в нем триптофана, цистина, цистеина; в небольшом количестве в нем находятся тирозин и метионин и в большом количестве — пролин, оксипролин, гликокол. Содержание оксипролина является достоверным показателем качества мясного сырья, так как лишь по общему содержанию белковых веществ невозможно судить о количестве полноценных белков.
Нативный коллаген не растворяется в воде и в очень слабой степени подвергается воздействие разведенных кислот, щелочей и протеолитических ферментов. Он медленно переваривается пепсином и почти не переваривается трипсином и панкреатическим соком. Перевариваемость нативного коллагена увеличивается в измельченном состоянии и при снижении pH среды. Нагрев усиливает его переваривание. Пищевое использование коллагена несколько повышается, когда он находится в составе мяса в смеси с высокоценными мышечными белками. Сваренный и перешедший в глютин коллаген легко переваривается трипсином и, следовательно, усваивается организмом.
При нагреве коллагена с водой происходит гомогенизация его структуры. В результате нарушения водородных связей у молекулы коллагена и потери пространственной ориентации полипептидных цепей, разрушения четвертичной и третичной структуры увеличивается доступность пептидных связей белка для ферментативного воздействия. При разрыве большинства поперечных связей коллаген переходит в водорастворимое вещество — глютин. Длительное нагревание плотина при высокой температуре ведет к дальнейшему гидролитическому распаду молекулы белка и образованию более мелких продуктов распада — желатоз. Раствор желатоз обладает плохой желатинирующей способностью. Поэтому для получения хорошего студня процесс варки коллагенсодержащего сырья не следует вести при высокой температуре и очень длительное время.
Эластиновые волокна имеют желтоватый цвет. Их длина в отличие от коллагеновых может увеличиваться вдвое. Много эластиновых волокон и в связках, для которых характерны длительные напряжения и возвращение по окончании растяжения в первоначальное состояние. В чистом виде эластическая ткань встречается лишь в затылочно-шейной (выйной) связке. Эластиновые волокна содержатся в стенках кровеносных сосудов, в желтой фасции брюшных мышц.
В противоположность коллагену эластин обладает аморфной структурой, является высокоэластичным и поэтому содержится в тканях, в которых возникает необходимость эластичного растяжения и полного упругого восстановления. Эластическая ткань образуется из скопления эластиновых волокон, механические свойства ее зависят в основном от эластина.
По аминокислотному составу эластин сходен с коллагеном; в нем содержатся оксипролин, валин, гликокол, пролин и др. В эластине имеются специфические аминокислоты, отсутствующие в других белках, — десмозин и изодесмозин. Они образуют поперечные связи между полипептидными цепями эластина.
Эластин является неполноценным белком. В нем отсутствуют триптофан, метионин, а лизин содержится в небольшом количестве. Эластин гидролизуется фицином, папаином, бромеллином. Он устойчив к действию кислот, щелочей и ферментов, расщепляющих белок, не растворяется в воде, растворах разведенных кислот и щелочей; даже крепкая серная кислота оказывает на него слабое действие. Это объясняется низким электрическим зарядом и прочными поперечными связями молекул эластина,
При варке эластин не образует глютина. Подвергнутый нагреванию (кулинарной обработке), а также измельченный в порошок эластин не поддается действию трипсина и пепсина, т. е. практически не усваивается организмом и не имеет пищевой ценности. Однако в последнее время удалось выделить из поджелудочной железы фермент эластазу (панкреапептидазу), которая за 42 ч. при температуре 37° С полностью растворяет эластин.
Поэтому качество мяса зависит не только от количества содержащейся в нем соединительной ткани, но и от соотношения в ней эластиновых и коллагеновых волокон, строения и толщины последних.
Ретикулиновые волокна — самые малочисленные в организме животного. Они находятся в структуре соединительной и ретикулярной ткани и содержат ретикулин. Ретикулярная ткань, в которой ретикулиновые волокна образуют сетку, находится в легких, лимфатических узлах, селезенке, костном мозге. Ретикулин состоит из тонких фибрилл. Он практически не усваивается организмом.
Муцины и мукоиды — сложные белки (глюкопротеиды) имеются в соединительной ткани в небольшом количестве. Они входят в состав основного (межклеточного) вещества и образуют комплексы, назначение которых — удерживать фибриллярные и клеточные элементы в определенном структурном взаиморасположении. В соединительной ткани содержатся мукополисахариды, являющиеся цементирующим компонентом межклеточного вещества; они участвуют в образовании межмолекулярных связей пептидных цепей белков соединительной ткани и находятся в свободном виде.
Источник: Ю.Ф. Заяс. Качество мяса и мясопродуктов. Легкая и пищевая промышленность. Москва. 1981
Если вы нашли ошибку, пожалуйста, выделите фрагмент текста и нажмите Ctrl+Enter.