что такое амилаза в биологии
Амилаза
Амила́за (англ. Amylase ) — фермент, гликозил-гидролаза, расщепляющий крахмал до олигосахаридов, относится к ферментам пищеварения. В истории амилаза стала первым открытым ферментом, когда французский химик Ансельм Пайя описал в 1833 году диастазу, фермент, расщепляющий крахмал до мальтозы. Согласно другим данным, амилазу в 1814 году открыл академик петербургской Академии наук К. Г. С. Кирхгоф. Именно амилаза приводит к появлению сладковатого вкуса при длительном пережёвывании крахмалосодержащих продуктов (например, из риса или картофеля), но без добавления сахара. Амилаза присутствует в слюне (птиалин), где начинает процесс пищеварения. Существует три типа амилаз, обозначаемых альфа, бета и гамма. Расщепляет α-1,4-гликозидную связь.
Содержание
Классификация
По субстратной специфичности амилазы классифицируют на альфа-, бета- и гамма-амилазу.
α-Амилаза
α-Амилаза (КФ 3.2.1.1; 1,4-α-D-глюкан-глюканогидролаза; гликогеназа) является кальций-зависимым ферментом. К этому типу относятся амилаза слюнных желез и амилаза поджелудочной железы. Она способна гидролизовать полисахаридную цепь крахмала и других длинноцепочечных углеводов в любом месте. Таким образом, процесс гидролиза ускоряется и приводит к образованию олигосахаридов различной длины. У животных α-амилаза является основным пищеварительным ферментом. Активность α-амилазы оптимальна при нейтральной pH 6,7-7,0. Фермент обнаружен также у растений (например, в овсе), в грибах (в аскомицетах и базидиомицетах) и бактериях (Bacillus).
β-Амилаза
β-Амилаза (КФ 3.2.1.2; 1,4-α-D-глюкан-мальтогидролаза) присутствует у бактерий, грибов и растений, но отсутствует у животных. Она отщепляет вторую с конца α-1,4-гликозидную связь, образуя, таким образом, дисахарид мальтозу. При созревании фруктов β-амилаза расщепляет плодовый крахмал на сахара́, что приводит к сладкому вкусу зрелых плодов. В семенах β-амилаза активна на стадии, предшествующей прорастанию, тогда как α-амилаза важна при непосредственно прорастании семени.
β-Амилаза пшеницы является ключевым компонентом при образовании солода. Бактериальная β-амилаза участвует в разложении внеклеточного крахмала.
γ-Амилаза
γ-Амилаза (КФ 3.2.1.3; глюкан-1,4-α-глюкозидаза; амилоглюкозидаза; экзо-1,4-α-глюкозадаза; глюкоамилаза; лизосомальная α-глюкозидаза; 1,4-α-D-гликан-глюкогидролаза) отщепляет последнюю α-1,4-гликозидную связь, приводя к образованию глюкозы. Кроме этого, γ-амилаза способна гидролизовать α-1,6-гликозидную связь. В отличие от других амилаз γ-амилаза наиболее активна в кислых условиях при pH 3.
Применение
При приготовлении дрожжевого теста дрожжи разлагают крахмал с помощью амилазы до ди- и трисахаридов, которые потом используются в жизнедеятельности, образуя в результате спирт, углекислый газ (CO2) и другие метаболиты, которые придают хлебу специфический вкус и «поднимают» тесто. Однако это длительный процесс, поэтому в современных технологиях амилаза используется как одно из важных составляющих специальной добавки, ускоряющий процесс брожения. Бактериальная амилаза используется в стиральных порошках для разложения крахмала, присутствующего в белье.
В пищевой промышленности зарегистрирована в качестве пищевой добавки E1100 как улучшитель муки и хлеба.
Ссылки
Что такое амилаза в биологии
Амилаза – один из ферментов пищеварительного сока, который выделяется слюнными железами и поджелудочной железой.
Диастаза, сывороточная амилаза, альфа-амилаза, амилаза сыворотки.
Amy, alpha-amylase, AML, diastase, 1,4-α-D-glucanohydralase, serum amylase, blood amylase.
Кинетический колориметрический метод.
Ед/л (единица на литр).
Какой биоматериал можно использовать для исследования?
Как правильно подготовиться к исследованию?
Общая информация об исследовании
Амилаза – один из нескольких ферментов, которые вырабатываются в поджелудочной железе и входят в состав панкреатического сока. Липаза расщепляет жиры, протеаза – белки, а амилаза расщепляет углеводы. Из поджелудочной железы панкреатический сок, содержащий амилазу, через панкреатический проток попадает в двенадцатиперстную кишку, где помогает переварить пищу.
В норме только небольшое количество амилазы циркулирует в кровяном русле (из-за обновления клеток поджелудочной железы и слюнных желез) и попадает в мочу. Если происходит повреждение поджелудочной железы, как при панкреатите, или если панкреатический проток блокируется камнем либо опухолью, амилаза начинает в больших количествах попадать в кровоток, а затем в мочу.
Небольшие количества амилазы образуются в яичниках, кишечнике, бронхах и скелетной мускулатуре.
Для чего используется исследование?
Когда назначается исследование?
Что означают результаты?
Причины повышения активности общей амилазы в сыворотке
Причины понижения активности общей амилазы в сыворотке
Что может влиять на результат?
Кто назначает исследование?
Врач общей практики, терапевт, гастроэнтеролог, хирург.
Амилаза в крови: норма, причины повышенной амилазы
Амилаза — пищеварительный фермент, имеющий немаловажное значение для полноценной жизнедеятельности. Изменение уровня этого вещества нередко указывает на серьезные нарушения, требующие обязательного медицинского вмешательства. Если амилаза сильно повышена, пациент нуждается в тщательном обследовании и прохождении лечебного курса под контролем врача.
Функции амилазы в организме
Амилаза была открыта в XIX столетии. Этот пищеварительный фермент участвует в процессе расщепления углеводов, которые становятся в дальнейшем одним из основных источников энергии для живого организма. Амилаза входит в состав панкреатического сока, наполненного всеми соединениями, необходимыми для переработки органических составляющих пищевой массы.
Синтез фермента осуществляется несколькими органами:
Выработка амилазы начинается после употребления крахмалистой пищи. В число таких продуктов входят картофель, рис, выпечка и другие виды питания. Произведенный организмом фермент поступает в полость рта и просвет 12-перстной кишки, где активно участвует в процессе переваривания.
Амилаза обнаруживается не только в крови, но и в моче. Небольшое количество фермента свидетельствует о беспроблемной работе органов и систем. Превышение допустимого показателя чревато развитием различных патологий (панкреатита, сахарного диабета).
Существуют нормальные показатели уровня амилазы для разных жизненных периодов:
Новорожденные (до 30 дней)
Более 18 лет (взрослые)
Стандартная концентрация амилазы является одинаковой для мужчин и женщин. Умеренное повышение ее уровня не становится поводом для особого беспокойства. О наличии проблем свидетельствует возрастание амилазы в несколько раз.
Причины роста амилазы
Подъем уровня фермента у представителей обоих полов характерен для разнообразных нарушений:
Другие факторы, приводящие к подъему амилазы — непроходимость кишечника, острый аппендицит, послеоперационные осложнения, травмы брюшины, отравления. Спровоцировать такое явление способны некоторые лекарственные средства.
У женщин амилаза может повышаться при внематочной беременности, в результате приема оральных гормональных контрацептивов. Нередко норма нарушается после абортов, на фоне раковых заболеваний репродуктивных органов. В детском возрасте рост концентрации фермента вызывают желудочно-кишечные заболевания, наследственные патологии, связанные с некорректной выработкой пищеварительных ферментов.
Также существуют причины высокой амилазы, которые не рассматриваются в качестве патологических. К ним относят подверженность стрессам, нестабильный эмоциональный фон, алкогольную зависимость, несбалансированный рацион, в котором преобладают жирные, соленые, копченые, консервированные продукты.
Превышение допустимой концентрации амилазы сопровождается характерной симптоматикой:
В некоторых случаях возросший уровень амилазы не приводит к развитию неприятных симптомов или же они остаются слабовыраженными. Несмотря на это, пациент с подобным нарушением обязательно нуждается в качественной диагностике и врачебной консультации.
Диагностика и лечение
При подозрении на высокую концентрацию амилазы необходимо, в первую очередь, обратиться к терапевту или гастроэнтерологу. Специалист ознакомится с имеющимися жалобами, проведет визуальный и физикальный осмотр посетителя. Чтобы точно определить содержание фермента в организме, выполняется биохимический анализ крови. При обнаруженном нарушении пациенту часто назначается комплексное обследование, включающее:
Дополнительно могут потребоваться консультации хирурга, нефролога, гинеколога, онколога.
Необходимость в проведении лечебного курса возникает в тех ситуациях, когда уровень амилазы превышает допустимые показатели вдвое, втрое или больше. Пациентам назначается медикаментозная терапия, основанная на применении:
Подъем уровня амилазы, обусловленный протеканием острого или хронического панкреатита, предусматривает соблюдение больным специальной голодной диеты. При наличии выраженных симптомов пациента госпитализируют, назначают лечебный курс с медикаментами, блокирующими активность ферментов, капельницами с солевыми растворами. В дальнейшем предусмотрена продолжительная диетотерапия, предусматривающая неуклонное соблюдение особого режима питания.
Поддерживать амилазу в норме помогают профилактические мероприятия. Чтобы снизить вероятность повышения этого фермента в организме, рекомендуется свести к минимуму употребление тяжелой пищи, контролировать количество поступающего в организм белка, включить в рацион достаточное количество свежих фруктов, овощей, разнообразных круп, отказаться от вредных привычек. При возникновении проблем со стороны пищеварительной системы необходимо избегать самолечения и своевременно обращаться в медицинское учреждение.
АМИЛАЗЫ
АМИЛАЗЫ (устаревшие названия: птиалины, диастазы) — групповое название ферментов, катализирующих гидролитическое расщепление гликогена, крахмала, а также продуктов их частичного гидролиза — декстринов и мальтоолигосахаридов.
Первые сведения об амилазе относятся к 1814 году, когда К. С. Кирхгоф описал осахаривание крахмала в высушенном ячменном солоде. Позднее амилазы были обнаружены и в организме млекопитающих (в слюне и крови).
Известны три вида амилаз, отличающиеся главным образом по конечным продуктам ферментативного действия и называемые α-амилазой, β-амилазой и γ-амилазой (глюкоамилазой). α-Амилаза расщепляет в полисахаридах (см.) внутренние α-1,4-глюкозидные связи, в результате чего происходит быстрое уменьшение вязкости и величины молекулярного веса субстратов. Первоначальными продуктами гидролиза гликогена и крахмала под действием α-амилазы являются декстрины (см.), сохраняющие способность давать с йодом окрашенные комплексы. Дальнейший ферментативный гидролиз декстринов приводит к образованию мальтозы, мальтотриозы, незначительного количества глюкозы и неокрашиваемых йодом низкомолекулярных продуктов с разветвленной цепью, устойчивых к дальнейшему действию α-амилазы и называемых в связи с этим α-лимитдекстринами.
α-Амилаза найдена во всех тканях животных и растений, а также в микроорганизмах. В организме млекопитающих и человека α-амилаза выполняет, по-видимому, двоякую функцию, α-Амилаза пищеварительного тракта (слюны, поджелудочной железы, слизистой оболочки кишечника) принимает основное участие в расщеплении пищевых полисахаридов до низкомолекулярных углеводов, всасываемых кишечной стенкой. Несекретируемая, действующая внутрпклеточно α-амилаза расщепляет гликоген до декстринов, служащих «затравками» при синтезе гликогена под действием гликогенсинтетазы.
Многие α-амилазы различного происхождения выделены в высокоочищенном кристаллическом состоянии. Они представляют собой, как правило, слабокислые, хорошо растворимые в воде белки с молекулярным весом около 50000. Молекулы α-амилазы содержат в своих активных центрах ионы кальция, необходимые для осуществления ферментативной активности. Характерной особенностью α-амилазы животного происхождения и, возможно, некоторых бактерий является способность активироваться одновалентными анионами, прежде всего хлоридами.
Под действием β-амилазы, напротив, образуется мальтоза в β-аномерной форме. β-Амилаза найдена в некоторых органах высших растений и выполняет важную роль в мобилизации нерастворимого запасного крахмала. Наряду с мальтозой под действием β-амилазы образуются β-лимнтдекстрины. Очищенная кристаллическая β-амилаза обладает максимальной активностью при рН 5—6 и не требует для своего действия никаких кофакторов. Молекулярный вес β-амилазы колеблется в зависимости от источника получения в пределах от 50000 до 200000. Реагенты на сульфгидрильные группы (n-хлормеркурибензоат, йодацетамид и другие) приводят к резкой, но обратимой инактивации β-амилазы, что связано с изменением конформации молекулы β-амилазы, а не блокированием ее активного центра. β-Амилаза находит широкое применение в изучении структуры полисахаридов, в частности гликогена, и играет важную роль в клинических исследованиях при диагностике гликогенозов (см.).
γ-Амилаза (глюкоамилаза) — широко распространенный фермент, полностью расщепляющий гликоген и крахмал до глюкозы и отличающийся от других амилаз способностью расщеплять наряду с α-1,4-глюкозидными связями еще и α-1,6-связи в субстратах. Многие γ-амилазы выделены в гомогенном или близком к гомогенному состоянии. Они представляют собой хорошо растворимые в воде белки с молекулярным весом от 50000 до 100000. Различают кислые и нейтральные γ-амилазы в зависимости от того, в какой области рН они проявляют максимальную активность. В органах и тканях человека и млекопитающих кислая γ-амилаза локализована в лизосомах, а нейтральная — в микросомах и гиалоплазме.
Можно считать установленным, что генерализованный гликогеноз, или болезнь Помпе (см. Гликогенозы), связан с отсутствием в лизосомах печени, сердечной и скелетных мышц больного кислой γ-амилазы, что приводит к аномально высокому накоплению гликогена в клетках пораженных органов.
Введение больному (внутримышечно или внутривенно) γ-амилазы микробного происхождения дает определенный терапевтический эффект и приводит к уменьшению количества гликогена в сердце, печени и других органах. При некоторых типах гликогенозов, связанных с отсутствием глюкозо-6-фосфатазы или фосфорилазы (см.), обнаруживается возрастание активности лизосомальной γ-амилазы, имеющее, видимо, компенсаторный характер. Все эти факты свидетельствуют о весьма важной роли γ-амилазы во внутриклеточном катаболизме гликогена.
Методы определения активности амилаз основаны на измерении падения содержания крахмала в результате его ферментативного гидролиза или по восстанавливающему действию Сахаров (глюкозы и мальтозы), образующихся при этом (см. Биохимические методы исследования).
Библиография: Беленький Д. М. Особенности ферментативного гидролиза α-1,4-глюкозидных связей, в кн.: Усп. биол. химии, под ред. Б. Н. Степанснко, т. 12, с. 164, М., 1971, библиогр.; Greenwood С. Т. а. Мilne E. A. Starch degrading and synthesizing enzymes, Advanc. Carbohyd. Chem., v. 23, p. 281, 1968, bibliogr.; Hers H. G. Glycogen storage disease, type II, в кн.: Control of glycogen metabolism, ed. by W. J. Whelan a. M. P. Cameron, p. 354, L., 1964.
Панкреатическая альфа-амилаза – цена, норма, повышена, понижена
Для чего выполняется анализ на панкреатическую альфа-амилазу?
Тест используется для диагностики и контроля состояния при остром панкреатите. Он также может помочь выявить некоторые проблемы с пищеварительным трактом. Цена на исследование в нашей лаборатории является одной из наиболее демократичных в городе. Исследование служит важнейшим источником информации о состоянии поджелудочной железы.
Анализ рекомендуется выполнять при следующих заболеваниях:
• Киста и другие виды образований в поджелудочной железе.
Нормальные результаты
Нормальный уровень альфа-амилазы составляет от 28 до 100 единиц на литр (Ед /л). В некоторых лабораториях верхняя граница нормы бывает немного выше – до 140 Ед/л, из-за особенностей оборудования и реактивов.
Что значат аномальные результаты теста: расшифровка
Панкреатическая альфа-амилаза повышена бывает при следующих заболеваниях:
• Приступ желчной колики, вызванной заболеванием;
• Рак поджелудочной железы, яичников или легких;
• Инфекция слюнных желез (например, эпидемический паротит), или закупорка их выводных протоков;
• Закупорка кишечника с развитием непроходимости;
• Maкроамилаземия – при этом состоянии в крови циркулирует амилаза, связанная с белком или углеводами в комплекс;
• Закупорка протока поджелудочной железы или желчного протока
• Прободная язва кишечника и желудка;
• Трубная беременность (с вероятностью разрыва трубы);
Снижение уровня альфа-амилазы может наблюдаться при следующих заболеваниях:
• Рак поджелудочной железы;
• Состояние после необратимого повреждения поджелудочной железы (из-за уменьшения общего количества клеток, вырабатывающих фермент);
При любых симптомах со стороны поджелудочной железы, а также при подозрении на проблемы с почками и при токсикозе беременных рекомендуется проводить анализ для определения уровня альфа-амилазы: повышена она, либо понижена. Результат теста может послужить одним из решающих факторов в постановке диагноза.