что значит алифатические аминокислоты

Алифатическая аминокислота: что это?

Алифатическая аминокислота – что это?

Аминокислоты выполняют важные функции в организме человека и других животных, так как являются нейромедиаторами и «кирпичиками» для построения белков. Также они нужны для правильного обмена веществ.

Алифатические аминокислоты – это разновидность аминокарбоновых аминокислот, у которых амино- и карбоксильная группы связаны с алифатическим атомом углерода. Термин «алифатический» подразумевает линейные или разветвленные цепи из атомов данного элемента.

Основная масса аминокислот, которые были выделены из живых организмов, относятся именно к алифатическим. В химии используют, в основном, обиходные названия этих веществ по исходным белкам, из которых они были получены, так как по систематической номенклатуре у них слишком громоздкие наименования.

Типы соединений по строению

Вам будет интересно: Химический элемент рубидий: характеристики, свойства, соединения

Алифатические аминокислоты, в зависимости от положения амино- и карбоксильных групп, подразделяют на следующие виды:

Альфа-изомеры. К ним относится основная масса природных соединений, которые находятся в растениях, микроорганизмах, животных. Их находят также в метеоритах, причем структура этих веществ такая же, как и у земных живых существ.

Бетта-аминокислоты. Примером является β-аланин, который служит частью кофермента А. Последний принимает участие в синтезе и окислении жирных кислот.

Гамма-изомеры. Один из ярких представителей этой группы – ɣ-аминомасляная кислота (ГАМК), важнейший нейромедиатор нервной системы, отвечающий за торможение нервных процессов, ослабление и подавление возбуждения.

Все аминокислоты альфа-типа, кроме глицина, имеют асимметричную структуру, существуют в виде двух зеркальных, не совмещаемых в пространстве отражений (L- и D-аминокислоты) и обладают естественной оптической активностью. Важнейшими L-аминокислотами являются глицин, аланин, серин, цистеин, аспарагиновая кислота, тирозин, лейцин, глутамин, изолейцин, аргинин, лизин, пролин.

Примеры алифатических аминокислот приведены на рисунке ниже.

Виды веществ по другим критериям

Существует также классификация по характеру участия алифатических аминокислот в синтезе белка.

Протеиногенные соединения из L-ряда, которые присоединяются в состав белков в рибосомах под контролем РНК. Их последовательность кодируется генетически. Таких аминокислот всего двадцать.

Непротеиногенные (некодируемые), не входящие в состав белков, но выполняющие важные функции (в основном, участие в обменных процессах). Некоторые из них являются токсинами и ядовиты для человека.

По кислотно-основным свойствам алифатические аминокислоты подразделяют на 3 типа:

кислые (аспарагиновая и глутаминовая кислоты);

нейтральные, содержащие одно и то же число основных и кислотных групп;

основные (гистидин, аргинин, лизин и другие).

Физико-химические характеристики

Для алифатических аминокислот характерны следующие свойства:

структура в виде биполярных ионов в кристаллическом состоянии;

высокая температура плавления (у α-аминокислот нет ее четкого значения);

хорошая растворимость в воде и водных растворах щелочей, кислот;

основные свойства в кислой среде и наоборот;

если pH среды больше, чем изоэлектрическая точка, то алифатические аминокислоты образуют с щелочами соли, которые хорошо растворяются в воде.

Из смесей этих веществ с их натриевыми или калиевыми солями делают буферные растворы, применяемые для химического анализа.

Синтез

В лабораторных условиях производство данных соединений представляет собой сложную задачу, так как они являются оптически активными, и в естественных условиях их выработка происходит с участием ферментов. Поэтому химическим путем получают только рацемические аминокислоты, представляющие собой смесь оптических изомеров.

В качестве исходного вещества применяют α-галоидкарбоновые кислоты, которые при реагировании с аммиаком дают алифатические аминокислоты. Существуют и другие способы получения – из кетокислот и их производных в процессе восстановительного аминирования, из малонового эфира, аминоуксусной кислоты (глицина). Для синтеза аминокислот в промышленном масштабе используют микробиологические технологии. При помощи генной инженерии эти вещества выделяют из белковых молекул, вырабатываемых специально культивируемыми микроорганизмами.

Роль в природе

Только в растениях и микроорганизмах выявлено более 200 алифатических аминокислот, а всего их насчитывается на сегодняшний день свыше пятисот. Они входят в состав антибактериальных веществ (например, пенициллина), которые вырабатывают микроорганизмы, а также формируют клеточные стенки большинства бактерий.

В организме животных эти вещества выполняют следующие основные функции:

синтез белков, ферментов, гормонов, коэнзимов и других важных органических соединений;

образование биологически активных аминов (дофамин, норадреналин, адреналин, серотонин и других);

участие в передаче нервных импульсов и в метаболических процессах.

В клетках головного мозга человека происходит активный обмен веществ с участием аминокислот, концентрация которых превосходит в 7 раз таковую в плазме крови.

Применение в медицине

Использование этих соединений в лечебных целях основано на их свойстве участвовать в обмене азотистых элементов и синтезе биологически активных веществ. Существует множество препаратов, где содержатся алифатические аминокислоты. Ниже перечислены некоторые из них и их назначение в терапевтической практике.

Глутаминовая кислота – патологии ЦНС, эпилепсия, психозы, задержка психического развития у детей, ДЦП, болезнь Дауна.

Метионин – токсические поражения печени (цирроз, отравления мышьяком, хлороформом и другими токсинами), а также заболевания этого органа при хроническом алкоголизме, сахарном диабете.

Аминалон – нейротропное средство.

Цистеин – при катаракте.

Ацетилцистеин – при заболеваниях органов дыхания в качестве муколитика.

Источник

Аминокислоты и биосинтез белка

АМИНОКИСЛОТЫ БЕЛКОВ

БИОСИНТЕЗ БЕЛКА НА РИБОСОМЕ

Известно более 200 природных аминокислот, которые можно классифицировать по-разному. Структурная классификация исходит из положения функциональных групп на альфа-, бета-, гамма- или дельта- положении аминокислоты.

Кроме этой классификации, существуют еще и другие, например, классификация по полярности, рН уровню, а также типу группы боковой цепи (алифатические, ациклические, ароматические аминокислоты, аминокислоты, содержащие гидроксил или серу, и т.д.).

В виде белков аминокислоты являются вторым (после воды) компонентом мышц, клеток и других тканей человеческого организма. Аминокислоты играют решающую роль в таких процессах, как транспорт нейротрансмиттеров и биосинтезе.

Общая структура аминокислот. Альфа аминокислоты. Изомеризация аминокислот.

Аминокислоты – биологически важные органические соединения, состоящие из аминогруппы (-NH₂) и карбоновой кислоты (-СООН), и имеющие боковую цепь, специфичную для каждой аминокислоты. Ключевые элементы аминокислот – углерод, водород, кислород и азот. Прочие элементы находятся в боковой цепи определенных аминокислот.

В структуре аминокислот боковая цепь, специфичная для каждой аминокислоты, обозначается буквой R. Атом углерода, находящийся рядом с карбоксильной группой, называется альфа-углерод, и аминокислоты, боковая цепь которых связана с этим атомом, называются альфа-аминокислотами. Они представляют собой наиболее распространенную в природе форму аминокислот.

По свойствам боковых цепей аминокислоты подразделяются на четыре группы. Боковая цепь может делать аминокислоту слабой кислотой, слабым основанием, или эмульсоидом (если боковая цепь является полярной), или гидрофобным, плохо впитывающим воду, веществом (если боковая цепь неполярна).

АЛЬФА-АМИНОКИСЛОТЫ

Аминокислоты, имеющие как амин-, так и карбоксильную группу, прикрепляются к первому (альфа-) атому углерода имеют особое значение в биохимии. Они известны как 2-, альфа или альфа-аминокислоты (общая формула в большинстве случаев H₂NCHRCOOH, где R представляет собой органический заместитель, известный как «боковая цепь»); часто термин «аминокислота» относится именно к ним.

Это 22 протеиногенных (то есть «служащих для строительства белка») аминокислоты, которые сочетаются в пептидные цепи («полипептиды»), обеспечивая построение широкого спектра белков. Они являются L-стереоизомерами («левыми» изомерами), хотя у некоторых бактерий и в некоторых антибиотиках встречаются некоторые из D-аминокислот («правых» изомеров).

Рис. 2. Пептидная связь — вид амидной связи, возникающей при образовании белков и пептидов в результате взаимодействия α-аминогруппы (—NH₂) одной аминокислоты с α-карбоксильной группой (—СООН) другой аминокислоты.

Из двух аминокислот (1) и (2) образуется дипептид (цепочка из двух аминокислот) и молекула воды. По этой же схеме рибосома генерирует и более длинные цепочки из аминокислот: полипептиды и белки. Разные аминокислоты, которые являются «строительными блоками» для белка, отличаются радикалом R.

ОПТИЧЕСКАЯ ИЗОМЕРИЯ АМИНОКИСЛОТ

Рис. 3. Оптические изомеры аминокислоты аланина

БИОСИНТЕЗ БЕЛКА НА РИБОСОМЕ

СТАНДАРТНЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ

(протеиногенные)

Прим.: В последнее время к протеиногенным аминокислотам иногда причисляют трансляционно включаемые селеноцистеин и пирролизин. Это так называемые 21-я и 22-я аминокислоты.

Аминокислоты являются структурными соединениями (мономерами), из которых состоят белки. Они объединяются между собой, формируя короткие полимерные цепи, называемые пептидами длинной цепи, полипептидами или белками. Эти полимеры являются линейными и неразветвленными, каждая аминокислота в цепи присоединяется к двум соседним аминокислотам.

Рис. 5. Рибосома в процессе трансляции (синтеза белка)

Рис. 6 Стадии элонгации полипептида.

Двадцать две аминокислоты естественно включены в полипептиды и называются протеиногенными, или природными, аминокислотами. Из них 20 кодируются с помощью универсального генетического кода.

Белки имеют 4 уровня своей структурной организации: первичная, вторичная, третичная и четвертичная. Первичная структура — последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Первичную структуру белка, как правило, описывают, используя однобуквенные или трёхбуквенные обозначения для аминокислотных остатков.Вторичная структура — локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи, стабилизированное водородными связями.Третичная структура — пространственное строение полипептидной цепи. Структурно состоит из элементов вторичной структуры, стабилизированных различными типами взаимодействий, в которых гидрофобные взаимодействия играют важнейшую роль. Четвертичная структура (или субъединичная, доменная) — взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса.

Рис. 8. Структурная организация белков

НЕСТАНДАРТНЫЕ АМИНОКИСЛОТЫ

(Не-протеиногенные)

Функции аминокислот

БЕЛКОВЫЕ И НЕ БЕЛКОВЫЕ ФУНКЦИИ

Из-за своей биологической значимости аминокислоты играют важную роль в питании и обычно используются в пищевых добавках, удобрениях и пищевых технологиях. В промышленности аминокислоты используются при производстве лекарств, биоразлагаемого пластика и хиральных катализаторов.

1. Аминокислоты, белки и питание

О биологической роли и последствиях дефицита аминокислот в организме человека см. информацию в таблицах незаменимых и заменимых аминокислот.

При введении в организм человека с пищей, 20 стандартных аминокислот либо используются для синтеза белков и других биомолекул, либо окисляются в мочевину и углекислый газ в качестве источника энергии. Окисление начинается с удаления аминогруппы через трансаминазу, а затем аминогруппа включается в цикл мочевины. Другой продукт трансамидирования – кетокислота, которая входит в цикл лимонной кислоты. Глюкогенные аминокислоты также могут быть преобразованы в глюкозу посредством глюконеогенеза.

БЕЛКИ

Рис. 9. Белки не только пища. Типы белковых соединений.

Каждый живой организм состоит из белков. Различные формы белков принимают участие во всех процессах, происходящих в живых организмах. В теле человека из белков формируются мышцы, связки, сухожилия, все органы и железы, волосы, ногти; белки входят в состав жидкостей и костей. Ферменты и гормоны, катализирующие и регулирующие все процессы в организме, также являются белками. Дефицит белков в организме опасен для здоровья. Каждый белок уникален и существует для специальных целей.

ПИТАНИЕ И БЕЛКИ

Белки — важная часть питания животных и человека (основные источники: мясо, птица, рыба, молоко, орехи, бобовые, зерновые; в меньшей степени: овощи, фрукты, ягоды и грибы), поскольку в их организмах не могут синтезироваться все необходимые аминокислоты и часть должна поступать с белковой пищей. В процессе пищеварения ферменты разрушают потреблённые белки до аминокислот, которые используются для биосинтеза собственных белков организма или подвергаются дальнейшему распаду для получения энергии.

Стоит подчеркнть, что современная наука о питании утверждает, что белок должен удовлетворять потребности организма в аминокислотах не только по количеству. Данные вещества должны поступать в организм человека в определенных соотношениях между собой.

2. Небелковые функции аминокислот

Нейромедиатор аминокислоты

Прим.: Нейромедиаторы (нейротрансмиттеры, посредники) — биологически активные химические вещества, посредством которых осуществляется передача электрохимического импульса от нервной клетки через синаптическое пространство между нейронами, а также, например, от нейронов к мышечной ткани или железистым клеткам. Для получения информации от собственных тканей и органов организм человека синтезирует особые химические вещества – нейромедиаторы. Все внутренние ткани и органы тела человека, «подчиненные» вегетативной нервной системе (ВНС), снабжены нервами (иннервированы), т. е. функциями организма управляют нервные клетки. Они как датчики собирают информацию о состоянии организма и передают ее в соответствующие центры, а от них корректирующие воздействия идут к периферии. Любое нарушение вегетативной регуляции приводит к сбоям в работе внутренних органов. Передача информации, или управление, осуществляется с помощью специальных химических веществ-посредников, которые называются медиаторами (от лат. mediator – посредник) или нейромедиаторами. По своей химической природе медиаторы относятся к различным группам: биогенным аминам, аминокислотам, нейропептидам и т. д. В настоящее время изучено более 50 соединений, относящихся к медиаторам.

В организме человека многие аминокислоты используются для синтеза других молекул, например:

Тем не менее, все еще известны не все функции других многочисленных нестандартных аминокислот. Некоторые нестандартные аминокислоты используются растениями для защиты от травоядных животных. Например, канаванин является аналогом аргинина, который содержится во многих бобовых, и в особо крупных количествах в Canavalia gladiata (канавалия мечевидная). Эта аминокислота защищает растения от хищников, например насекомых, и при употреблении некоторых необработанных бобовых может вызывать заболевания у людей.

Классификация протеиногенных аминокислот

Рассмотрим классификацию на примере 20 протеиногенных α-аминокислот, необходимых для синтеза белка

Среди многообразия аминокислот только 20 участвует во внутриклеточном синтезе белков (протеиногенные аминокислоты). Также в организме человека обнаружено еще около 40 непротеиногенных аминокислот. Все протеиногенные аминокислоты являются α-аминокислотами. На их примере можно показать дополнительные способы классификации. Названия аминокислот обычно сокращаются до 3-х буквенного обозначения (см. рис. полипептидной цепи вверху страницы). Профессионалы в молекулярной биологии также используют однобуквенные символы для каждой аминокислоты.

1. По строению бокового радикала выделяют:

Ароматические соединения (арены)

— циклические органические соединения, которые имеют в своём составе ароматическую систему. Основными отличительными свойствами являются повышенная устойчивость ароматической системы и, несмотря на ненасыщенность, склонность к реакциям замещения, а не присоединения.

Различают бензоидные (арены и структурные производные аренов, содержат бензольные ядра) и небензоидные (все остальные) ароматические соединения.

Ароматичность — особое свойство некоторых химических соединений, благодаря которому сопряженное кольцо ненасыщенных связей проявляет аномально высокую стабильность;

2. По полярности бокового радикала

Существуют неполярные аминокислоты (ароматические, алифатические) и полярные (незаряженные, отрицательно и положительно заряженные).

3. По кислотно-основным свойствам

По кислотно-основным свойствам подразделяют нейтральные (большинство), кислые (аспарагиновая и глутаминовая кислоты) и основные (лизин, аргинин, гистидин) аминокислоты.

4. По незаменимости

По необходимости для организма выделяют такие, которые не синтезируются в организме и должны поступать с пищей – незаменимые аминокислоты (лейцин, изолейцин, валин, фенилаланин, триптофан, треонин, лизин, метионин). К заменимым относят такие аминокислоты, углеродный скелет которых образуется в реакциях метаболизма и способен каким-либо образом получить аминогруппу с образованием сответствующей аминокислоты. Две аминокислоты являются условно незаменимыми (аргинин, гистидин), т.е.их синтез происходит в недостаточном количестве, особенно это касается детей.

Источник

Что значит алифатические аминокислоты

Аминокислотами называют гетерофункциональные соединения, содержащие одновременно аминогруппу и карбоксильную группы в составе одной молекулы. Классифицируют аминокислоты, основываясь на типе углеводородного радикала, на ароматические и алифатические, последние, в свою очередь, подразделяются на α-, β-, γ-, δ- и ω-аминокислоты, химические свойства которых ощутимо различаются.

Представители алифатических аминокислот

Наибольшее значение в химии имеют α-аминокислоты, в основном потому, что они являются мономерами белков – их можно назвать основой жизни. В состав важнейших α-аминокислот входят не только алифатические, но и ароматические и гетероароматические радикалы. Номенклатура аминокислот подразумевает использование названия соответствующей карбоновой кислоты в качестве основы, положение заместителей обозначают цифрами, начиная от карбонильного углерода (IUPAC), либо буквами греческого алфавита, начиная от соседнего атома углерода (рациональная). Широко используются и тривиальные названия. Тривиальные названия обычно связаны с источниками выделения аминокислот. Например, серин выделен из шелка (serieus (лат.) – шелковистый), тирозин – из сыра (tyros (греч.) – сыр). Для удобства написания полипептидных молекул используют сокращенные обозначения аминокислотных остатков.

Общее число встречающихся в природе α-аминокислот достигает 180, из них 20 постоянно присутствуют во всех белковых молекулах. Растения и некоторые микроорганизмы синтезируют все необходимые им аминокислоты. В животном организме некоторые аминокислоты синтезируются, некоторые – нет и должны поступать извне. Такие аминокислоты называют незаменимыми. К незаменимым относятся – валин, лизин, фенилалалнин, лейцин, треонин, триптофан, изолейцин, метионин.

Важнейшие α-аминокислоты

Сокращенное обозначение аминокислотного остатка

Источник

5 основных алифатических аминокислот, их полезные свойства

Алифатические аминокислоты — аланин, валин, глицин, изолейцин и лейцин — нам хорошо известны. На их основе созданы такие препараты, как пирацетам, эналаприл, каптоприл и другие. Часть из них обладает ноотропным действием, другие оказывают муколитический эффект, третьи являются гемостатиками. Но все они необходимы организму, поскольку участвуют в функционировании многих органов и систем. Давайте узнаем, при каких заболеваниях необходимы алифатические аминокислоты и их производные, а также где их взять.

Что это

Алифатические аминокислоты не имеют ароматических связей. Они содержат слабо полярные боковые группы, которые состоят из атомов водорода и углерода. Их синтез происходит из производных тиофена.

Список аминокислот алифатического ряда:

Они участвуют в формировании гидрофобного ядра белка, не несут в боковой цепи гетероатомов, характеризуются низкой полярностью.

Биологическая роль

Полезные свойства аминокислот алифатического ряда представлены в таблице.

Полезное видео про роль аминокислот в организме

При каких болезнях помогают

Показания к применению зависят от вида алифатической аминокислоты. К примеру, протеиногенные, к которым принадлежит валин, лейцин, изолейцин, используют преимущественно для восстановления энергии, для сохранения мышечной массы. Эти алифатические аминокислоты входят в комплекс ВСАА, который принимают спортсмены.

Глицин и аланин преимущественно применяют для поддержания здоровья ЦНС, головного мозга. Они эффективны при психических расстройствах, бессоннице, снижении когнитивных способностей.

Изучение глицина в ведущих клиниках России показало, что его седативный эффект основан на усилении процессов активного внутреннего торможения, а не на подавлении физиологической активности. В отличие от транквилизаторов, глицин не усиливает действие алкоголя, не вызывает миорелаксации и оказывает существенный ноотропный эффект (3) и по своим фармакологическим свойствам принципиально отличается от широко известных «тяжелых» транквилизаторов.

Очень часто глицин используют в педиатрии. Применение глицина дает положительный эффект при лечении вегетососудистой дистонии у детей с психосоматическими и невротическими нарушениями, в терапии мышечной спастичности, при острой ишемии головного мозга, при эпилепсии (4–8). Применение глицина в детском возрасте избавляет от основных клинических симптомов, улучшает когнитивные функции, повышает концентрацию внимания, снижает уровень личностной тревожности.

В процессе, известном как аланиновый цикл, аланин вовлекается в углеводный обмен при снижении поступления глюкозы в организм. Вещество также переносит азот из периферийных тканей в печень для его выведения из организма (2).

К полезным свойствам аланина можно отнести то, что аланин:

Фармакологические свойства других алифатических кислот и их производных приведены в таблице.

В каких продуктах содержатся

Пищевые источники отличаются в зависимости от аминокислоты, хотя преимущественно это белковая пища. Информация в таблице.

Примечание! Не всегда продуктов питания бывает достаточно, чтобы восполнить дефицит алифатических аминокислот, поэтому зачастую возникает потребность в пищевых добавках.

Дорогие девочки! Я уже писала более подробно, какие аминокислоты содержатся в продуктах.

Обзор БАДов

Препарата, в котором бы содержались все алифатические аминокислоты, не существует, поскольку они обладают разнонаправленным действием. Предлагаем перечень лучших добавок:

Добавки стоит принимать согласно инструкции по применению. Глицин лучше пить перед сном. Аминокислоты ВСАА, как и аланин – после пробуждения, перед или после тренировки. Перед приемом нужна консультация врача.

Желаете более подробно узнать о каждой из алифатических аминокислот, тогда подписывайтесь на блог!

Источники:
1. Аминокислоты в питании человека // ГУ Институт питания РАМН, Москва.
2. Сарубин Эллисон Популярные пищевые добавки: Справочник по распространенным пищевым добавкам / Э. Сарубин. – К.: Олимпийская литература, 2005. – 480 с.
3. С. В. Водолажский, М. И. Якушкин; Заявитель Ленинградское научнопроизводственное объединение по разработке и внедрению нефтехимических процессов. − № 200922; заявл. 20.05.1991, опубл. 15.03.1994 Бюл. №3.
4. Вегетативные расстройства / Под ред. А. М. Вейна. – М.: МИА, 2000. – 749 с.
5. Дьячкова Н. Г. Опыт применения препарата Глицин для профилактики и коррекции отклонений в нервно-психическом здоровье детей и подростков в условиях детских учреждений // Мат-лы Российского национального конгресса «Человек и лекарство». – М., 1997. – Т.1. – С.160. 190
6. Дьячкова Н. Г., Гудкова Ю. В.,Солдатенкова Т. Д., Кондрашова Т. Т., Бурбенская Н. М., Комиссарова И. А. Использование сублигвального препарата Глицин для профилактики и лечения психоэмоциональных растройств при стрессовых ситуациях // Мат-лы Российского национального конгресса «Человек и лекарство». – М., 1996. – Т. 3. – С. 263.
7. Козлова Л. А., Яйленко А. А. Применение Глицина в лечении вегетососудистой дистонии у детей // Мат-лы Российского национального конгресса «Человек и лекарство». – М., 1996. – Т. 3. – С. 138.
8. Е. В. Лисовский, О. С. Евтушенко, И. С. Евтушенко, Н. Э. Казарян, С. К. Евтушенко. Применение препарата глицисед в практике детского невролога / Е. В. Лисовский и др. // Международный неврологический журнал. – 2009. – №4. – с. 128 – 135.

Источник